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Enolasa
La enolasa o fosfopiruvato dehidratasa es una metaloenzima que cataliza la transformación de 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato durante la glucólisis. La enzima puede también catalizar la reacción inversa, según la concentración de los sustratos en el medio.[1] El pH óptimo de la enzima es 6.5.[2] La enolasa se encuentra en todos los tejidos y organismos capaces de efectuar fermentación o glucólisis. Fue descubierta por Lohmann y Meyerhof en 1934.[3] y se ha purificado de gran variedad de fuentes biológicas, incluyendo el músculo humano y eritrocitos.[2] La enolasa posee tres subunidades denominadas α, β, y γ, que pueden combinarse en dímeros que son isoenzimas; las combinaciones posibles son cinco: αα, αβ, αγ, ββ y γγ.[1] [4]
Estructuralmente, posee un peso molecular de 82-100 kDa, dependiendo de la isoforma.[2] En la enolasa alfa de humanos, las dos subunidades poseen una orientación antiparalela de modo que un residuo de ácido glutámico (Glu20) de una subunidad forma un enlace iónico con una arginina (Arg414) de la otra.[1] Cada subunidad posee dos dominios distintos. El N-terminal, más pequeño, posee tres hélices alfa y cuatro láminas beta. El C-terminal, de mayor tamaño, posee dos láminas beta seguidas de dos alfa hélices al principio, terminando en un barril de láminas beta y hélices alfa alternantes que se distribuyen de modo que las láminas beta se encuentran rodeadas por las hélices alfa.[1] [4] La enzima es globular y compacta debido a las interacciones hidrofóbicas entre esos dos dominios.
Referencias
- ↑ a b c d Pancholi V (Jun de 2001). «Multifunctional α-enolase: its role in diseases» Cell Mol Life Sci.. Vol. 58. n.º 7. pp. 902–20. DOI 10.1007/PL00000910. PMID 11497239.
- ↑ a b c Hoorn RK, Flickweert JP, Staal GE (1974). «Purification and properties of enolase of human erythroctyes» Int J Biochem. Vol. 5. pp. 845–52. DOI 10.1016/0020-711X(74)90119-0.
- ↑ Lohman K & Meyerhof O (1934) Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure und phosphorsäure (Enzymatic transformation of phosphoglyceric acid into pyruvic and phosphoric acid). Biochem Z 273, 60–72.
- ↑ a b Peshavaria M, Day IN (Apr de 1991). «Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3)» Biochem J.. Vol. 275 (Pt 2). pp. 427–33. PMID 1840492.
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