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Regulación alostérica
La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalítico) modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante de la enzima. Este concepto ha sido tomado por Santiago Monod, Juan Pedro Changeux y Jeffries Wyman en una serie de artículos, el más importante ha sido publicado en 1965 en el Journal of Molecular Biology.[1]
Contenido
Principios del alosterismo
La fijación de la molécula induce un cambio de conformación espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En el marco del alosterismo, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el proceso de catálisis. En el modelo de Monod-Wyman-Changeux (MWC), las enzimas alostéricas deben presentar varias propiedades:
- Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
- Poseen por lo menos un eje de simetría.
- Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T, para tendida (tensa), designando convencionalmente la forma de afinidad débil para el substrato, la otra R, para liberada (relajada), de afinidad fuerte para el substrato.
- En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma configuración, R o T (transición concertada). En otros términos, no existe híbrido R/T en el modelo MWC.
Regulación alostérica de la hemoglobina
La hemoglobina constituye un ejemplo importante de proteína, aunque no sea una enzima en el sentido estricto, sino más bien una molécula de transporte. Cada monómero de la hemoglobina, que contiene cuatro, puede fijar una molécula. La fijación de la primera molécula de dioxido aumenta la afinidad de enlace del segundo, la fijación del segundo aumenta la afinidad para la tercera etcétera (cooperación positiva, efecto homotrope).
Importancia fisiológica del alosterismo
El alosterismo es una forma de regulación de la actividad de una enzima con arreglo a las condiciones cambiantes. Podemos distinguir los efectos de sensores y retroalimentación.
Véase también
Referencias
- ↑ J. Monod, J. Wyman, J.P. Changeux. (1965). On the nature of allosteric transitions:A plausible model. J. Mol. Biol., May;12:88-118.
Categorías: Cinética enzimática | Reacciones bioquímicas
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