Clatrina

Clatrina
clatrina, polipéptido ligero (Lca)
HUGO 2090
Bases de datos
Entrez 1211
OMIM 118960
RefSeq NM_007096
UniProt P09496
clatrina, polipéptido ligero (Lcb)
HUGO 2091
Bases de datos
Entrez 1212
OMIM 118970
RefSeq NM_001834
UniProt P09497
clatrina, polipéptido pesado (Hc)
HUGO 2092
Símbolos alt. CLTCL2
Bases de datos
Entrez 1213
OMIM 118955
RefSeq NM_004859
UniProt Q00610
clatrina, polipéptido pesado tipo 1
HUGO 2093
Símbolos alt. CLTCL
Bases de datos
Entrez 8218
OMIM 601273
RefSeq NM_001835
UniProt P53675

La clatrina es una proteína formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras dispuesta en forma de trisquelion. Las cadenas ligeras interactúan con las cadenas pesadas en el carbono terminal. La funcion principal de la clatrina es recubrir las vesículas en el proceso de transporte entre membranas. La formación de vesículas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadios: la preparación, el ensamblaje, la liberación y el desrevestimiento.[1] La clatrina fue aislada y nombrada por primera vez por Barbara Pearse en 1975.[2]


Contenido

Estructura

La clatrina está formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras que forman el trisquelion. Los trisqueliones unidos a la membrana conforman una caja poliédrica que provoca la invaginación de la membrana. Esta caja está regulada por las cadenas de clatrina: las pesadas le dan la base estructural mientras que las ligeras regulan su formación y su rotura.[3]

En las cajas poliédricas, cada vértice está en el centro de un trisquelion y sus extremos están formados por las patas superpuestas de cuatro trisqueliones. Estos poliedros tienen doce caras pentagonales y una cantidad variable de caras hexagonales. La clatrina se encuentra alrededor de las vesículas que transportan proteínas TM, ligadas a la glicosilfosfatidilinositol(GPI) y secretadas des del golgi hasta la membrana plasmática.[4]

Relación entre la clatrina y el transporte entre membranas

Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginación de esta membrana dando lugar a vesículas. Cuando se produce la gemación de una vesícula, la clatrina se desprende de su unión a la membrana con la ayuda de una proteína llamada dinamina, un tipo de ATPasa. Una vez la vesícula está libre de clatrina, ésta se acopla a los late endosomas, los precursores inmediatos de los lisosomas, fusionándose las membranas de ambos.[5]

Relación entre la clatrina y la endocitosis

La endocitosis es un mecanismo de la célula que permite introducir material extracelular dentro de la célula. Mediante este proceso, las vesículas recubiertas de clatrina actúan para incorporar diferentes moléculas como por ejemplo el LDL (transporte de colesterol). Estas moléculas son reconocidas por proteínas específicas situadas en el bache de clatrina. A partir de la invaginación de una porción de la membrana plasmática son transportadas hasta las destinaciones intracelulares.[6]

Referencias

  1. VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial Médica Panamericana; 3ª edición; 2006; pp. 444-445
  2. Pearse BM (April 1976). «Clathrin: a unique protein associated with intracellular transfer of membrane by coated vesicles». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 73 (4):  pp. 1255–9. doi:10.1073/pnas.73.4.1255. PMID 1063406. 
  3. MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261
  4. VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438
  5. MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 261
  6. COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074

Bibliografía

MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261, 408, 567

VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438-445

COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074-1076

BERG M., TYMOCZCO J., STRYER L.; Biochemistry; editiorial Freeman; 5ª edición; 2002; New York; p. 72

Enlaces externos


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