Clatrina

La clatrina es una proteína formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras dispuesta en forma de trisquelion. Las cadenas ligeras interactúan con las cadenas pesadas en el carbono terminal. La funcion principal de la clatrina es recubrir las vesículas en el proceso de transporte entre membranas. La formación de vesículas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadios: la preparación, el ensamblaje, la liberación y el desrevestimiento.^[1] La clatrina fue aislada y nombrada por primera vez por Barbara Pearse en 1975.^[2]

Estructura

La clatrina está formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras que forman el trisquelion. Los trisqueliones unidos a la membrana conforman una caja poliédrica que provoca la invaginación de la membrana. Esta caja está regulada por las cadenas de clatrina: las pesadas le dan la base estructural mientras que las ligeras regulan su formación y su rotura.^[3]

En las cajas poliédricas, cada vértice está en el centro de un trisquelion y sus extremos están formados por las patas superpuestas de cuatro trisqueliones. Estos poliedros tienen doce caras pentagonales y una cantidad variable de caras hexagonales. La clatrina se encuentra alrededor de las vesículas que transportan proteínas TM, ligadas a la glicosilfosfatidilinositol(GPI) y secretadas des del golgi hasta la membrana plasmática.^[4]

Relación entre la clatrina y el transporte entre membranas

Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginación de esta membrana dando lugar a vesículas. Cuando se produce la gemación de una vesícula, la clatrina se desprende de su unión a la membrana con la ayuda de una proteína llamada dinamina, un tipo de ATPasa. Una vez la vesícula está libre de clatrina, ésta se acopla a los late endosomas, los precursores inmediatos de los lisosomas, fusionándose las membranas de ambos.^[5]

Relación entre la clatrina y la endocitosis

La endocitosis es un mecanismo de la célula que permite introducir material extracelular dentro de la célula. Mediante este proceso, las vesículas recubiertas de clatrina actúan para incorporar diferentes moléculas como por ejemplo el LDL (transporte de colesterol). Estas moléculas son reconocidas por proteínas específicas situadas en el bache de clatrina. A partir de la invaginación de una porción de la membrana plasmática son transportadas hasta las destinaciones intracelulares.^[6]

Referencias

1. ↑ VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial Médica Panamericana; 3ª edición; 2006; pp. 444-445
2. ↑ Pearse BM (April 1976). «Clathrin: a unique protein associated with intracellular transfer of membrane by coated vesicles». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 73 (4):  pp. 1255–9. doi:10.1073/pnas.73.4.1255. PMID 1063406. 
3. ↑ MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261
4. ↑ VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438
5. ↑ MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 261
6. ↑ COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074

• Wakeham DE, Chen CY, Greene B, Hwang PK, Brodsky FM (October 2003). «Clathrin self-assembly involves coordinated weak interactions favorable for cellular regulation». The EMBO Journal 22 (19):  pp. 4980–90. doi:10.1093/emboj/cdg511. PMID 14517237. 
• Ford MG, Mills IG, Peter BJ, Vallis Y, Praefcke GJ, Evans PR, McMahon HT (September 2002). «Curvature of clathrin-coated pits driven by epsin». Nature 419 (6905):  pp. 361–6. doi:10.1038/nature01020. PMID 12353027. 
• Fotin A, Cheng Y, Sliz P, Grigorieff N, Harrison SC, Kirchhausen T, Walz T (December 2004). «Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy». Nature 432 (7017):  pp. 573–9. doi:10.1038/nature03079. PMID 15502812. 
• Mousavi SA, Malerød L, Berg T, Kjeken R (January 2004). «Clathrin-dependent endocytosis». The Biochemical Journal 377 (Pt 1):  pp. 1–16. doi:10.1042/BJ20031000. PMID 14505490. 
• Smith CJ, Grigorieff N, Pearse BM (September 1998). «Clathrin coats at 21 A resolution: a cellular assembly designed to recycle multiple membrane receptors». The EMBO Journal 17 (17):  pp. 4943–53. doi:10.1093/emboj/17.17.4943. PMID 9724631.  (Model of Clathrin assembly)
• Pérez-Gómez J, Moore I (March 2007). «Plant endocytosis: it is clathrin after all». Current Biology : CB 17 (6):  pp. R217–9. doi:10.1016/j.cub.2007.01.045. PMID 17371763.  (Review on involvement of clathrin in plant endocytosis - proven recently)
• Royle SJ, Bright NA, Lagnado L (abril 2005). «Clathrin is required for the function of the mitotic spindle». Nature 434 (7037):  pp. 1152–7. doi:10.1038/nature03502. PMID 15858577. 
• Knuehl C, Chen CY, Manalo V, Hwang PK, Ota N, Brodsky FM (December 2006). «Novel binding sites on clathrin and adaptors regulate distinct aspects of coat assembly». Traffic (Copenhagen, Denmark) 7 (12):  pp. 1688–700. doi:10.1111/j.1600-0854.2006.00499.x. PMID 17052248. 
• Edeling MA, Smith C, Owen D (enero 2006). «Life of a clathrin coat: insights from clathrin and AP structures». Nature Reviews. Molecular Cell Biology 7 (1):  pp. 32–44. doi:10.1038/nrm1786. PMID 16493411. 

Bibliografía

MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261, 408, 567

VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438-445

COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074-1076

BERG M., TYMOCZCO J., STRYER L.; Biochemistry; editiorial Freeman; 5ª edición; 2002; New York; p. 72

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