SUMO (small ubiquitin-like modifier) es una pequeña proteína de aproximadamente 100 amino ácidos (unos 12 kDa) que modifica covalente a otras proteínas en las celulas de muchos organismos, desde levaduras hasta los mamíferos. Ver articulo sobre sumoilación. SUMO también es conocidos por otros nombres, por ejemplo, GMP-1, sentrin-1, SMT3 y UBL1. SUMO es una proteína globular, de estructura muy similar a la ubiquitina, aunque no comparte con ésta una alta similitud en su secuencia primaria. En los mamíferos existen tres proteínas homólogas (SUMO-1, SUMO-2 y SUMO-3). Se ha reportado una cuarta proteína (SUMO-4), pero no existen aún muchos detalles sobre ella. Hay evidencia, sin embargo, que SUMO-4 no tiene la capacidad de modificar otros factores de manera covalente (1).

Conjugación

SUMO es agregado a sus sustratos en un proceso enzimático que es análogo a la ubicuitinización. Inicialmente la proteína inmadura es procesada para removerle el C-terminus y exponer dos glicinas que son necesarias para la conjugación. Este proceso es llevado a cabo por proteasas (eg, SENP proteasas). Una vez procesado existen dos enzimas principales para la conjugación: La enzima E1 de activación (el heterodímero SAE1/SAE2) y la E2 de conjugación (Ubc9). Aunque existen otras enzimas llamadas E3 (enzimas de ligación), éstas no parecen ser cruciales para la modificación con SUMO.

Función

La modificación con SUMO tiene un gran número de funciones biológicas entre las que se incluyen, transcripción (principalmente represión de la transcripción(2)), ciclo celular, apoptosis, localización intra-celular e intra-nuclear y estabilidad de las proteínas. Todavía no está claro cómo la conjugación con SUMO es controlada, pero en el caso de SUMO-2/3 se sabe que la conjugación augmenta como una respuesta al stress celular (eg, augmento de la temperatura (3)).

Referencias

• Owerbach D, McKay EM, Yeh ET, Gabbay KH, Bohren KM. (2005). «A proline-90 residue unique to SUMO-4 prevents maturation and sumoylation» Biochem Biophys Res Commun. Vol. Nov 18. 337(2):517-20.

2. Verger A, Perdomo J, Crossley M. Modification with SUMO. A role in transcriptional regulation. EMBO Rep. 2003 Feb;4(2):137-42.

3. Zhou W, Ryan JJ, Zhou H. Global analyses of sumoylated proteins in Saccharomyces cerevisiae. Induction of protein sumoylation by cellular stresses. J Biol Chem. 2004 Jul 30;279(31):32262-8

Enlaces externos

• SUMO1 homology group from HomoloGene
• human SUMO proteins on ExPASy: SUMO1 SUMO2 SUMO3 SUMO4
• UniProt entry for rat Sumo1
• connection between ubiquitin & SUMO modification, 2005
• effect of SUMO on transcription, 2005
• possible link between Sumo & diabetes, 2005
• Role of sumoylation in transcription (papel de la sumolización en la transcripción, 2003

• Mary Beth Mudgett's lab (plants & bacterial infection)
• Peter O'Hare's lab (Herpes virus)
• Mary Dasso's section on cell cycle control
• Mary Ann Handel's lab (meiosis, spermatogenesis)
• Nam-Hai Chua's lab (plants, protein modification)
• página personal de Frauke Melchior
• Stefan Jentsch's lab
• Bones lab (plant immunology) tiene una página resumen sobre sumolización

• Abgent's SUMOplot tool - Predice la sumolización de una proteína determinada

Plantilla:Protein posttranslational modification