- Toxina pertussis
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La Toxina Pertussis (PT) es una exotoxina a base de proteinas bacteria Bordetella pertussis.[1] PT está involucrada en la colonización del tracto respiratorio y el establecimiento de la infección. Investigaciones sugieren que PT puede tener un papel terapéutico en cierto número de dolencias humanas comunes tales como la hipertensión,[2] inhibición viral,[3] e inhibición autoinmune.[4]
Mecanismo de patogenicidad
PT es una exotoxina con seis subunidades (nombradas desde S1 hasta S5—cada complejo contiene dos copias de S4).[5] Las subunidades están dispuestas en una estructura A-B: el componente A es enzimáticamente activo y está formado de la subunidad S1, mientras que el componente B es la parte de unión al receptor receptor y está formada de subunidades S2–S5.[5] Las subunidades son codificadas por genes ptx codoficados en un amplio operon PT que además incluye genes adicionales los que codofican la proteína Ptl: Junto con estas proteínas forman el complejo de secreción PT.[6]
PT es liberada desde B. pertussis en una forma inactiva. Cuando la subunidad B se une al receptor de la membrana celular, la subunidad A (o protómero) se activa, quizás a través de la acción de glutation y ATP.[7] PT cataliza la ribosilación de ADP de la subunidad α de las proteína Gs heterotrimérica Gi, Go, y Gt. Esto impide que la proteína G interactúe con el receptor acoplado en la membrana celular, interfiriendo de este modo con la comunicación intracelular.[8] Dado que la subunidad Gα permanece en su estado inactivo, unida a GDP, son incapaces de inhibir la adenilil ciclasa, manteniendo así elevados niveles de adenilil ciclasa y cAMP.
Referencias
- ↑ Ryan KJ; Ray CG (editors) (2004). Sherris Medical Microbiology (4th ed. edición). McGraw Hill. ISBN 0-8385-8529-9.
- ↑ Kost C, Herzer W, Li P, Jackson E (1999). «Pertussis toxin-sensitive G-proteins and regulation of blood pressure in the spontaneously hypertensive rat». Clin Exp Pharmacol Physiol 26 (5-6): pp. 449–55. doi:. PMID 10386237.
- ↑ Alfano M, Pushkarsky T, Poli G, Bukrinsky M (2000). «The B-oligomer of pertussis toxin inhibits human immunodeficiency virus type 1 replication at multiple stages». J Virol 74 (18): pp. 8767–70. doi:. PMID 10954581.
- ↑ Bagley K, Abdelwahab S, Tuskan R, Fouts T, Lewis G (2002). «Pertussis toxin and the adenylate cyclase toxin from Bordetella pertussis activate human monocyte-derived dendritic cells and dominantly inhibit cytokine production through a cAMP-dependent pathway». J Leukoc Biol 72 (5): pp. 962–9. PMID 12429718.
- ↑ a b Locht C, Antoine R (1995). «A proposed mechanism of ADP-ribosylation catalyzed by the pertussis toxin S1 subunit». Biochimie 77 (5): pp. 333–40. doi:. PMID 8527486.
- ↑ Weiss A, Johnson F, Burns D (1993). «Molecular characterization of an operon required for pertussis toxin secretion». Proc Natl Acad Sci U S a 90 (7): pp. 2970–4. doi:. PMID 8464913.
- ↑ Finger H, von Koenig CHW (1996). Bordetella. In: Barron's Medical Microbiology (Barron S et al, eds.) (4th ed. edición). Univ of Texas Medical Branch. (via NCBI Bookshelf) ISBN 0-9631172-1-1.
- ↑ Burns D (1988). «Subunit structure and enzymic activity of pertussis toxin». Microbiol Sci 5 (9): pp. 285–7. PMID 2908558.
- Este artículo fue creado a partir de la traducción del artículo Pertussis toxin de la Wikipedia en inglés, bajo licencia Creative Commons Atribución Compartir Igual 3.0 y GFDL.
Véase también
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