Ureasa

Helicobacter Pylori Urease drawn from PDB 1E9Z.

La ureasa (EC 3.5.1.5) es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco. La reacción ocurre de la siguiente manera:

(NH₂)₂CO + H₂O → CO₂ + 2NH₃

En 1926, James Batcheller Sumner demostró que la ureasa es una proteína. Es producida por bacteria, hongos y varias plantas superiores.

Características

• Peso molecular: 480 kDa o 545 kDa para la ureasa de frijol.
• Metal en el sitio activo: Niquel(II).
• pH óptimo : 7.2
• Temperatura óptima: 50 °C
• Especificidad enzimática: urea e hidroxiurea.
• Inhibidor enzimático: metales pesados.

Diagnóstico

prueba de ureasa

Los organismos que producen ureasa tienden a ser patógenos del tracto gastrointestinal o urinario, siendo que la ureasa les permite neutralizar el ácido presente en estos medios acídicos.

Los patógenos ureasa positivos, incluyen:

• Helicobacter pylori
• Bacterias entéricas incluyendo Proteus, Klebsiella y Serratia.
• Nocardia, una bacteria filamentosa.
• Ureaplasma urealyticum, relacionada con mycoplasma.
• Cryptococcus, un hongo oportunista.

Prueba de la Ureasa

Se cultiva el microorganismo en slant en agar urea de Christensen. Este medio se complementa después del autoclavado con 50ml/l de urea. Ésta será degradada por aquellos microorganismos capaces de producir el enzima ureasa. Esta degradación produce amoniaco que hará variar el color del indicador de amarillo a rojo, poniéndose así de manifiesto la actividad ureasa.

Para revelar el resultado de esta prueba es importante tener en cuenta el tiempo de incubación ya que especies de Proteus vuelven alcalino el medio poco después de la inoculación y sus resultados deben ser leídos en las primeras 2-6 horas, mientras que Citrobacter freundii y Klebsiella pneumoniae tienen actividad ureasa dentro de las 24-48 horas de incubación.^[1] Imagen:^[2]

Referencias