- Anexo:Endonucleasas homing de restricción
-
Leyenda de bases nitrogenadas Código Nucleótido representado A Adenina (A) C Citosina (C) G Guanina (G) T Timina (T) N A, C, G or T M A or C R A or G W A or T Y C or T S C or G K G or T H A, C or T B C, G or T V A, C or G D A, G or T Las endonucleasas homing son un tipo especial de enzimas de restricción codificadas por intrones o inteínas, que actúan sobre el DNA de la propia célula que las sintetiza.[1]
- Para más información, consultar el artículo principal endonucleasas homing.
Contenido
Lista de endonucleasas homing de restricción
En esta lista se incluyen algunos de los ejemplos más estudiados, detallándose los siguientes conceptos:
- Enzima: Nombre de la enzima, según la nomenclatura aceptada y adoptada internacionalmente; y referencias bibliográficas correspondientes. (Para más detalles, consultar la sección Nomenclatura del artículo endonucleasas homing.)
- SF: Familia estructural: una de las cuatro familias determinadas para esta clase de proteínas, en base a sus motivos compartidos:
HI
: familia LAGLIDADG –HII
: familia GIY-YIG –HIII
: familia H-N-H –HIV
: familia His-Cys box. (Para más detalles, consultar la sección Familias estructurales del artículo endonucleasas homing.) - Código PDB: Código empleado para identificar la estructura de la proteína en la base de datos «PDB».
- Origen: Organismo que genera la enzima de forma natural (o bien artificialmente si la enzima es sintética).
- D: Dominio biológico del organismo origen: A: arqueas – B: bacterias – E: eucariotas.
- LSC: Localización subcelular: cloro: cloroplastidial – crm: cromosomal – mito: mitocondrial – nuclear: nuclear extracromosomal – fago: bacteriofago.
- Secuencia de reconocimiento: Secuencia de DNA que la enzima reconoce y a la que se une específicamente.
- Secuencia de corte: Secuencia de corte y producto del corte. Normalmente la secuencia de reconocimiento y la de corte coinciden, pero en algunos casos esta última puede encontrarse docenas de nucleótidos alejada de la primera.
Enzima SF Código PDB Origen D LSC Secuencia de reconocimiento Secuencia de corte I-AniI[2] HI
1P8K Aspergillus nidulans E mito 5' TTGAGGAGGTTTCTCTGTAAATAA
3' AACTCCTCCAAAGAGACATTTATT5' ---TTGAGGAGGTTTC TCTGTAAATAA--- 3'
3' ---AACTCCTCC AAAGAGACATTTATT--- 5'I-CeuI[3] [4] [5] [6] HI
2EX5 Chlamydomonas eugametos E cloro 5' TAACTATAACGGTCCTAAGGTAGCGA
3' ATTGATATTGCCAGGATTCCATCGCT5' ---TAACTATAACGGTCCTAA GGTAGCGA--- 3'
3' ---ATTGATATTGCCAG GATTCCATCGCT--- 5'I-ChuI[7] [8] HI
Chlamydomonas humicola E cloro 5' GAAGGTTTGGCACCTCGATGTCGGCTCATC
3' CTTCCAAACCGTGGAGCTACAGCCGAGTAG5' ---GAAGGTTTGGCACCTCG ATGTCGGCTCATC--- 3'
3' ---CTTCCAAACCGTG GAGCTACAGCCGAGTAG--- 5'I-CpaI[8] [9] HI
Chlamydomonas pallidostigmata E cloro 5' CGATCCTAAGGTAGCGAAATTCA
3' GCTAGGATTCCATCGCTTTAAGT5' ---CGATCCTAAGGTAGCGAA ATTCA--- 3'
3' ---GCTAGGATTCCATC GCTTTAAGT--- 5'I-CpaII[10] HI
Chlamydomonas pallidostigmata E cloro 5' CCCGGCTAACTCTGTGCCAG
3' GGGCCGATTGAGACACGGTC5' ---CCCGGCTAACTC TGTGCCAG--- 3'
5' ---GGGCCGAT TGAGACACGGTC--- 3'I-CreI[11] HI
1BP7 Chlamydomonas reinhardtii E cloro 5' CTGGGTTCAAAACGTCGTGAGACAGTTTGG
3' GACCCAAGTTTTGCAGCACTCTGTCAAACC5' ---CTGGGTTCAAAACGTCGTGA GACAGTTTGG--- 3'
3' ---GACCCAAGTTTTGCAG CACTCTGTCAAACC--- 5'I-DmoI HI
1B24 Desulfurococcus mobilis A crm 5' ATGCCTTGCCGGGTAAGTTCCGGCGCGCAT
3' TACGGAACGGCCCATTCAAGGCCGCGCGTA5' ---ATGCCTTGCCGGGTAA GTTCCGGCGCGCAT--- 3'
3' ---TACGGAACGGCC CATTCAAGGCCGCGCGTA--- 5'H-DreI[12] 1MOW Escherichia coli pI-DreI B 5' CAAAACGTCGTAAGTTCCGGCGCG
3' GTTTTGCAGCATTCAAGGCCGCGC5' ---CAAAACGTCGTAA GTTCCGGCGCG--- 3'
3' ---GTTTTGCAG CATTCAAGGCCGCGC--- 5'I-HmuI[13] [14] HIII
1U3E Bacillus subtilis fago SPO1 B fago 5' AGTAATGAGCCTAACGCTCAGCAA
3' TCATTACTCGGATTGCGAGTCGTTEndonucleasa que corta en una sola hebra del DNA: *
3' ---TCATTACTCGGATTGC GAGTCGTT--- 5'
I-HmuII[14] [15] HIII
Bacillus subtilis fago SP82 B fago 5' AGTAATGAGCCTAACGCTCAACAA
3' TCATTACTCGGATTGCGAGTTGTTEndonucleasa que corta en una sola hebra del DNA: *
3' ---TCATTACTCGGATTGCGAGTTGTTN35 NNNN--- 5'
I-LlaI[16] [17] HIII
Lactococcus lactis B crm 5' CACATCCATAACCATATCATTTTT
3' GTGTAGGTATTGGTATAGTAAAAA5' ---CACATCCATAA CCATATCATTTTT--- 3'
3' ---GTGTAGGTATTGGTATAGTAA AAA--- 5'I-MsoI 1M5X E 5' CTGGGTTCAAAACGTCGTGAGACAGTTTGG
3' GACCCAAGTTTTGCAGCACTCTGTCAAACC5' ---CTGGGTTCAAAACGTCGTGA GACAGTTTGG--- 3'
3' ---GACCCAAGTTTTGCAG CACTCTGTCAAACC--- 5'PI-PfuI 1DQ3 Pyrococcus furiosus Vc1 A 5' GAAGATGGGAGGAGGGACCGGACTCAACTT
3' CTTCTACCCTCCTCCCTGGCCTGAGTTGAA5' ---GAAGATGGGAGGAGGG ACCGGACTCAACTT--- 3'
3' ---CTTCTACCCTCC TCCCTGGCCTGAGTTGAA--- 5'PI-PkoII 2CW7 A 5' CAGTACTACGGTTAC
3' GTCATGATGCCAATG5' ---CAGTACTACG GTTAC--- 3'
3' ---GTCATG ATGCCAATG--- 5'I-PorI[18] [19] HIII
Pyrobaculum organotrophum A crm 5' GCGAGCCCGTAAGGGTGTGTACGGG
3' CGCTCGGGCATTCCCACACATGCCC5' ---GCGAGCCCGTAAGGGT GTGTACGGG--- 3'
3' ---CGCTCGGGCATT CCCACACATGCCC--- 5'I-PpoI HIV
1EVX Physarum polycephalum E nuclear 5' TAACTATGACTCTCTTAAGGTAGCCAAAT
3' ATTGATACTGAGAGAATTCCATCGGTTTA5' ---TAACTATGACTCTCTTAA GGTAGCCAAAT--- 3'
3' ---ATTGATACTGAGAG AATTCCATCGGTTTA--- 5'PI-PspI HI
Pyrococcus sp. A crm 5' TGGCAAACAGCTATTATGGGTATTATGGGT
3' ACCGTTTGTCGATAATACCCATAATACCCA5' ---TGGCAAACAGCTATTAT GGGTATTATGGGT--- 3'
3' ---ACCGTTTGTCGAT AATACCCATAATACCCA--- 5'I-ScaI[20] [21] HI
Saccharomyces capensis E mito 5' TGTCACATTGAGGTGCACTAGTTATTAC
3' ACAGTGTAACTCCACGTGATCAATAATG5' ---TGTCACATTGAGGTGCACT AGTTATTAC--- 3'
3' ---ACAGTGTAACTCCAC GTGATCAATAATG--- 5'I-SceI[4] [5] HI
1R7M Saccharomyces cerevisiae E mito 5' AGTTACGCTAGGGATAACAGGGTAATATAG
3' TCAATGCGATCCCTATTGTCCCATTATATC5' ---AGTTACGCTAGGGATAA CAGGGTAATATAG--- 3'
3' ---TCAATGCGATCCC TATTGTCCCATTATATC--- 5'PI-SceI[22] [23] HI
1VDE Saccharomyces cerevisiae E 5' ATCTATGTCGGGTGCGGAGAAAGAGGTAATGAAATGGCA
3' TAGATACAGCCCACGCCTCTTTCTCCATTACTTTACCGT5' ---ATCTATGTCGGGTGC GGAGAAAGAGGTAATGAAATGGCA--- 3'
3' ---TAGATACAGCC CACGCCTCTTTCTCCATTACTTTACCGT--- 5'I-SceII[24] [25] [26] HI
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' TTTTGATTCTTTGGTCACCCTGAAGTATA
3' AAAACTAAGAAACCAGTGGGACTTCATAT5' ---TTTTGATTCTTTGGTCACCC TGAAGTATA--- 3'
3' ---AAAACTAAGAAACCAG TGGGACTTCATAT--- 5'I-SecIII[24] [27] [28] HI
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' ATTGGAGGTTTTGGTAACTATTTATTACC
3' TAACCTCCAAAACCATTGATAAATAATGG5' ---ATTGGAGGTTTTGGTAAC TATTTATTACC--- 3'
3' ---TAACCTCCAAAACC ATTGATAAATAATGG--- 5'I-SceIV[24] [29] [30] HI
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' TCTTTTCTCTTGATTAGCCCTAATCTACG
3' AGAAAAGAGAACTAATCGGGATTAGATGC5' ---TCTTTTCTCTTGATTA GCCCTAATCTACG--- 3'
3' ---AGAAAAGAGAAC TAATCGGGATTAGATGC--- 5'I-SceV[24] [31] HIII
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' AATAATTTTCTTCTTAGTAATGCC
3' TTATTAAAAGAAGAATCATTACGG5' ---AATAATTTTCT TCTTAGTAATGCC--- 3'
3' ---TTATTAAAAGAAGAATCATTA CGG--- 5'I-SceVI[24] [32] HIII
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' GTTATTTAATGTTTTAGTAGTTGG
3' CAATAAATTACAAAATCATCAACC5' ---GTTATTTAATG TTTTAGTAGTTGG--- 3'
3' ---CAATAAATTACAAAATCATCA ACC--- 5'I-SceVII[20] HI
Saccharomyces cerevisiae E mito 5' TGTCACATTGAGGTGCACTAGTTATTAC
3' ACAGTGTAACTCCACGTGATCAATAATGDesconocida ** I-Ssp6803I 2OST B 5' GTCGGGCTCATAACCCGAA
3' CAGCCCGAGTATTGGGCTT5' ---GTCGGGCT CATAACCCGAA--- 3'
3' ---CAGCCCGAGTA TTGGGCTT--- 5'I-TevI[33] [34] [35] HII
1I3J Escherichia coli fago T4 B fago 5' AGTGGTATCAACGCTCAGTAGATG
3' TCACCATAGT TGCGAGTCATCTAC5' ---AGTGGTATCAAC GCTCAGTAGATG--- 3'
3' ---TCACCATAGT TGCGAGTCATCTAC--- 5'I-TevII[33] [36] HII
Escherichia coli fago T4 B fago 5' GCTTATGAGTATGAAGTGAACACGTTATTC
3' CGAATACTCATACTTCACTTGTGCAATAAG5' ---GCTTATGAGTATGAAGTGAACACGT TATTC--- 3'
3' ---CGAATACTCATACTTCACTTGTG CAATAAG--- 5'I-TevIII[37] HIII
Escherichia coli fago RB3 B fago 5' TATGTATCTTTTGCGTGTACCTTTAACTTC
3' ATACATAGAAAACGCACATGGAAATTGAAG5' ---T ATGTATCTTTTGCGTGTACCTTTAACTTC--- 3'
3' ---AT ACATAGAAAACGCACATGGAAATTGAAG--- 5'PI-TliI[38] [39] HI
Thermococcus litoralis A crm 5' TAYGCNGAYACNGACGGYTTYT
3' ATRCGNCTRTGNCTGCCTAARA5' ---TAYGCNGAYACNGACGG YTTYT--- 3'
3' ---ATRCGNCTRTGNC TGCCTAARA--- 5'PI-TliII[40] [22] [39] HI
Thermococcus litoralis A crm 5' AAATTGCTTGCAAACAGCTATTACGGCTAT
3' TTTAACGAACGTTTGTCGATAATGCCGATADesconocida ** I-Tsp061I 2DCH Thermoproteus sp. IC-061 A 5' CTTCAGTATGCCCCGAAAC
3' GAAGTCATACGGGGCTTTG5' ---CTTCAGTAT GCCCCGAAAC--- 3'
3' ---GAAGT CATACGGGGCTTTG--- 5'I-Vdi141I 3E54 A 5' CCTGACTCTCTTAAGGTAGCCAAA
3' GGACTGAGAGAATTCCATCGGTTT5' ---CCTGACTCTCTTAA GGTAGCCAAA--- 3'
3' ---GGACTGAG AGAATTCCATCGGTTT--- 5'
*: Endonucleasa que corta en una sola hebra de DNA: Estas enzimas cortan sólo una de las dos hebras del DNA, dejando la otra intacta. Se las podría denominar "endonucleasas pellizcadoras", de su denominación original anglosajona "nicking endonuclease".
**: Secuencia de corte desconocida: La investigación acerca de esta enzima no ha conseguido revelar aún su secuencia de corte concreta.Enlaces externos
Bases de datos y listas de enzimas de restricción:
- Base de datos exhaustiva de enzimas de restricción y endonucleasas homing ubicada en los servidores de New England Biolabs©. Incluye toda clase de información biológica, estructural, cinética y comercial acerca de miles de enzimas. También incluye referencias bibliográficas especializadas para cada molécula: Roberts RJ, Vincze T, Posfai, J, Macelis D. «REBASE». Consultado el 07-01-2010. «Restriction Enzyme Database.».
- Base de datos de inteínas, alojada en la página web de New England Biolabs©. Perler FB. «InBase». Consultado el 05-02-2010. «The Intein Database and Registry»..[41]
- Información detallada para experimentos bioquímicos: «Enzyme finder». Consultado el 07-01-2010. «New England Biolabs© enzyme finder.».
Bases de datos de proteínas:
- Base de datos de estructuras de proteínas, resueltas a estructura atómica: «PDB». Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (RCSB). Consultado el 25-01-2010. «RCSB Protein Data Bank.».
- Bases de datos generales de proteínas: Swiss Institute of Bioinformatics (SIB) & European Bioinformatics Institute (EBI). «UniProtKB/Swiss-Prot & TrEMBL». Consultado el 25-01-2010. «Swiss-Prot es una base de datos de proteínas con un gran nivel de supervisión y anotación, un mínimo nivel de redundancia y un elevado nivel de integración con otras bases de datos. Swiss-Prot describe, tanto la función de la proteína, como su estructura de dominios, modificaciones post-transcripcionales, variantes, etc. TrEMBL es un suplemento a Swiss-Prot, anotado de forma automatizada, que contiene todas las traducciones de las entradas recogidas en las bases de datos del EMBL que no han sido aún integradas en Swiss-Prot.».
Referencias
- ↑ Lambowitz AM, Belfort M (1993). «Introns as mobile genetic elements». Annu Rev Biochem. 62: pp. 587–622.
- ↑ Naito T, Kusano K, Kobayashi I (February 1995). «Selfish behavior of restriction-modification systems». Science 267 (5199): pp. 897–99. doi: . PMID 7846533.
- ↑ Jacquier A, Dujon B (June 1985). «An intron-encoded protein is active in a gene conversion process that spreads an intron into a mitochondrial gene». Cell 42 (2): pp. 383–94. doi: . PMID 3886163.
- ↑ a b Gauthier A, Turmel M, Lemieux C (January 1991). «A group I intron in the chloroplast large subunit rRNA gene of Chlamydomonas eugametos encodes a double-strand endonuclease that cleaves the homing site of this intron». Curr Genet 19 (1): pp. 43–47. doi: . PMID 2036685.
- ↑ a b Marshall P, Lemieux C (August 1991). «Cleavage pattern of the homing endonuclease encoded by the fifth intron in the chloroplast large subunit rRNA-encoding gene of Chlamydomonas eugametos». Gene 104 (2): pp. 241–5. doi: . PMID 1916294.
- ↑ Turmel M, Boulanger J, Schnare MN, Gray MW, Lemieux C (March 1991). «Six group I introns and three internal transcribed spacers in the chloroplast large subunit ribosomal RNA gene of the green alga Chlamydomonas eugametos». J Mol Biol 218 (2): pp. 293–311. doi: . PMID 1849178.
- ↑ Côté V, Mercier JP, Lemieux C, Turmel M (July 1993). «The single group-I intron in the chloroplast rrnL gene of Chlamydomonas humicola encodes a site-specific DNA endonuclease (I-ChuI)». Gene 129 (1): pp. 69–76. doi: . PMID 8335261.
- ↑ a b Turmel M, Gutell RR, Mercier JP, Otis C, Lemieux C (July 1993). «Analysis of the chloroplast large subunit ribosomal RNA gene from 17 Chlamydomonas taxa. Three internal transcribed spacers and 12 group I intron insertion sites». J Mol Biol 232 (2): pp. 446-67. doi: . PMID 8393936.
- ↑ Turmel M, Côté V, Otis C, Mercier JP, Gray MW, Lonergan KM, Lemieux C (July 1995). «Evolutionary transfer of ORF-containing group I introns between different subcellular compartments (chloroplast and mitochondrion)». Mol Biol Evol 12 (4): pp. 533-45. PMID 7659010.
- ↑ Turmel M, Mercier JP, Côté V, Otis C, Lemieux C (July 1995). «The site-specific DNA endonuclease encoded by a group I intron in the Chlamydomonas pallidostigmatica chloroplast small subunit rRNA gene introduces a single-strand break at low concentrations of Mg2+». Nucleic Acids Res 23 (13): pp. 2519–25. doi: . PMID 7630730.
- ↑ Jurica MS, Monnat RJ, Stoddard BL (October 1998). «DNA recognition and cleavage by the LAGLIDADG homing endonuclease I-CreI». Moll Cell 2 (4): pp. 469-76. doi: . PMID 9809068.
- ↑ Chevalier BS, Kortemme T, Chadsey MS, Baker D, Monnat RJ, Stoddard BL (October 2002). «Design, activity, and structure of a highly specific artificial endonuclease». Moll Cell 10 (4): pp. 895-905. doi: . PMID 12419232.
- ↑ Goodrich-Blair H, Scarlato V, Gott JM, Xu M, Shub DA (October 1990). «A self-splicing group I intron in the DNA polymerase gene of Bacillus subtilis bacteriophage SPO1». Cell 63 (2): pp. 417-24. doi: . PMID 2119891.
- ↑ a b Goodrich-Blair H, Shub DA (January 1996). «Beyond homing: competition between intron endonucleases confers a selective advantage on flanking genetic markers». Cell 84 (2): pp. 211-21. doi: . PMID 8565067.
- ↑ Goodrich-Blair H, Shub DA (September 1994). «The DNA polymerase genes of several HMU-bacteriophages have similar group I introns with highly divergent open reading frames». Nucleic Acids Res 22 (18): pp. 3715-21. doi: . PMID 7937082.
- ↑ Shearman C, Godon JJ, Gasson M (July 1996). «Splicing of a group II intron in a functional transfer gene of Lactococcus lactis.». Mol Microbiol 21 (1): pp. 45-53. PMID 8843433.
- ↑ Mills DA, McKay LL, Dunny GM (June 1996). «Splicing of a group II intron involved in the conjugative transfer of pRS01 in lactococci». J Bacteriol 178 (12): pp. 3531-8. PMID 8655550.
- ↑ Lykke-Andersen J, Thi-Ngoc HP, Garrett RA (November 1994). «DNA substrate specificity and cleavage kinetics of an archaeal homing-type endonuclease from Pyrobaculum organotrophum». Nucleic Acids Res 22 (22): pp. 4583-90. doi: . PMID 7984405.
- ↑ Dalgaard JZ, Garrett RA (November 1992). «Protein-coding introns from the 23S rRNA-encoding gene form stable circles in the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum organotrophum». Gene 121 (1): pp. 103-10. doi: . PMID 1427083.
- ↑ a b Szczepanek T, Lazowska J (July 1996). «Replacement of two non-adjacent amino acids in the S.cerevisiae bi2 intron-encoded RNA maturase is sufficient to gain a homing-endonuclease activity». EMBO J 15 (14): pp. 3758-67. PMID 8670880.
- ↑ Lazowska J, Szczepanek T, Macadre C, Dokova M (1992). «Two homologous mitochondrial introns from closely related Saccharomyces species differ by only a few amino acid replacements in their Open Reading Frames: one is mobile, the other is not». C R Acad Sci Paris 315 (2): pp. 37-41. PMID 1330224.
- ↑ a b Kane PM, Yamashiro CT, Wolczyk DF, Neff N, Goebl M, Stevens TH (November 1990). «Protein splicing converts the yeast TFP1 gene product to the 69-kD subunit of the vacuolar H(+)-adenosine triphosphatase». Science 250 (4981): pp. 651-7. doi: . PMID 2146742.
- ↑ Gimble FS, Thorner J (May 1992). «Homing of a DNA endonuclease gene by meiotic gene conversion in Saccharomyces cerevisiae». Nature 357 (6376): pp. 301–6. doi: . PMID 1534148.
- ↑ a b c d e Bonitz SG, Coruzzi G, Thalenfeld BE, Tzagoloff A, Macino G (December 1980). «Assembly of the mitochondrial membrane system. Structure and nucleotide sequence of the gene coding for subunit 1 of yeast cytochrme oxidase». J Biol Chem 255 (24): pp. 11927-41. PMID 6254986.
- ↑ Hanson DK, Lamb MR, Mahler HR, Perlman PS (March 1982). «Evidence for translated intervening sequences in the mitochondrial genome of Saccharomyces cerevisiae». J Biol Chem 257 (6): pp. 3218-24. PMID 6277926.
- ↑ Delahodde A, Goguel V, Becam AM, Creusot F, Perea J, Banroques J, Jacq C (February 1989). «Site-specific DNA endonuclease and RNA maturase activities of two homologous intron-encoded proteins from yeast mitochondria». Cell 56 (3): pp. 431-41. doi: . PMID 2536593.
- ↑ Sargueil B, Delahodde A, Hatat D, Tian GL, Lazowska J, Jacq C (February 1991). «A new specific DNA endonuclease activity in yeast mitochondria». Mol Gen Genet 225 (2): pp. 340-1. doi: . PMID 1848651.
- ↑ Perea J, Desdouets C, Schapria M, Jacq C (January 1993). «I-Sce III: a novel group I intron-encoded endonuclease from the yeast mitochondria». Nucleic Acids Res 21 (2): pp. 358. doi: . PMID 8441645.
- ↑ Moran JV, Wernette CM, Mecklenburg KL, Butow RA, Perlman PS (August 1992). «Intron 5 alpha of the COXI gene of yeast mitochondrial DNA is a mobile group I intron». Nucleic Acids Res 20 (15): pp. 4069-76. doi: . PMID 1324475.
- ↑ Seraphin B, Faye G, Hatat D, Jacq C (April 1992). «The yeast mitochondrial intron aI5 alpha: associated endonuclease activity and in vivo mobility». Gene 113 (1): pp. 1-8. doi: . PMID 1314207.
- ↑ Liang F, Romanienko PJ, Weaver DT, Jeggo PA, Jasin M (August 1996). «Chromosomal double-strand break repair in Ku80-deficient cells». PNAS 93 (17): pp. 8929-33. doi: . PMID 8799130.
- ↑ Yang J, Zimmerly S, Perlman PS, Lambowitz AM (May 1996). «Efficient integration of an intron RNA into double-stranded DNA by reverse splicing». Nature 381 (6580): pp. 332-5. doi: . PMID 8692273.
- ↑ a b Bell-Pedersen D, Quirk S, Clyman J, Belfort M (July 1990). «Intron mobility in phage T4 is dependent upon a distinctive class of endonucleases and independent of DNA sequences encoding the intron core: mechanistic and evolutionary implications». Nucleic Acids Res 18 (13): pp. 3763-70. doi: . PMID 2165250.
- ↑ Chu FK, Maley G, Pedersen-Lane J, Wang AM, Maley F (May 1990). «Characterization of the restriction site of a prokaryotic intron-encoded endonuclease». PNAS 87 (9): pp. 3574-8. doi: . PMID 2159153.
- ↑ Bell-Pedersen D, Quirk SM, Aubrey M, Belfort M (October 1989). «A site-specific endonuclease and co-conversion of flanking exons associated with the mobile td intron of phage T4». Gene 82 (1): pp. 119-26. doi: . PMID 2555262.
- ↑ Shub DA, Gott JM, Xu MQ, Lang BF, Michel F, Tomaschewski J, Pedersen-Lane J, Belfort M (February 1988). «Structural conservation among three homologous introns of bacteriophage T4 and the group I introns of eukaryotes». PNAS 85 (4): pp. 1151-5. doi: . PMID 3422485.
- ↑ Eddy SR, Gold L (June 1991). «The phage T4 nrdB intron: a deletion mutant of a version found in the wild». Genes Dev 5 (6): pp. 1032-41. doi: . PMID 2044951.
- ↑ Xu M, Southworth MW, Mersha FB, Hornstra LJ, Perler FB (December 1993). «In vitro protein splicing of purified precursor and the identification of a branched intermediate». Cell 75 (7): pp. 1371-7. doi: . PMID 8269515.
- ↑ a b Perler FB, Comb DG, Jack WE, Moran LS, Qiang B, Kucera RB, Benner J, Slatko BE, Nwankwo DO, Hempstead SK, Carlow CKS, Jannasch H (June 1992). «Intervening sequences in an Archaea DNA polymerase gene». PNAS 89 (12): pp. 5577-81. doi: . PMID 1608969.
- ↑ Hirata R, Ohsumk Y, Nakano A, Kawasaki H, Suzuki K, Anraku Y (April 1990). «Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae». J Biol Chem 265 (12): pp. 6726-33. PMID 2139027.
- ↑ Perler FB (January 2002). «InBase: the Intein Database». Nucleic Acids Res 30 (1): pp. 383-4. PMID 11752343.
Véase también
- Endonucleasa homing.
- Lista de sitios de corte de enzimas de restricción.
- Enzima de restricción.
- Intrón e inteína.
- Transposón
Categorías:- Biología molecular
- Biotecnología
- Enzimas de restricción
- Anexos:Biología
Wikimedia foundation. 2010.