Acuaporina

Las aquaporinas son unas proteínas de las membranas de las células que son capaces de transportar moléculas de agua.

Descripción técnica

La aquaporina es una proteína transmembranal, encargada de transportar el agua a través de los compartimientos celulares. Está formada por un haz de 6 hélices α que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar moléculas de agua. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Estas proteínas transmembrana son especializadas, no permiten que los aniones y la mayoría de los cationes grandes puedan atravesarla. Además hay un par de aminoácidos catiónicos que actúan como “puerta”, impidiendo el paso de cationes pequeños como el ion H3O+.

La importancia de las aquaporinas recalca que no solo explican los rapidos cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino también, respuestas de cambios fisiológicos o a alteraciones patológicas.

Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las proteínas integrales de membrana (PIM), parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.

Estas proteínas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular, podemos encontrar un mayor número de ellas en las células de riñón y en los eritrocitos. La acuaporinas forman tetrameros, es decir, se agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua formando una línea de 10 moléculas de agua como fila india que cruza en su interior.

Clasificación

Hasta la fecha, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamíferos (AQP0-AQP12). En función de su permeabilidad, la familia de las acuaporinas se clasifican en 2 subfamilias:

- Acuaporinas: canales capaces de transportar agua.

- Acuagliceroporinas: canales permeables al agua y otros pequeños solutos, como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.

Descubrimiento

Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas.

"Su descubridor Peter Agre obtuvo el premio Nobel de Química en 2003. El hallazgo de Agre es un gran aporte a la investigación sobre los canales para el agua, que reciben el nombre genérico de aquaporinas."

Modelos gráficos