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Dominio C1
Dominio C1 de PKC delta (1ptr) Plano medio de la bicapa lipídica - puntos negros. Límite de la región central hidrocarbonos - puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfolípidos - puntos amarillos.
El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.[1] Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.[2]
Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC.
La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA.
Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.
Referencias
- ↑ Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). «The protein kinase C family» Eur. J. Biochem.. Vol. 208. n.º 3. pp. 547–557. DOI 10.1111/j.1432-1033.1992.tb17219.x. PMID 1396661.
- ↑ Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). «Phorbol ester binding to protein kinase C requires a cysteine-rich zinc-finger-like sequence» Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. Vol. 86. n.º 13. pp. 4868–4871. DOI 10.1073/pnas.86.13.4868. PMID 2500657.
Enlaces externos
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