ATF2

ATF2
ATF2
PBB Protein ATF2 image.jpg
Estructura tridimensional de la proteína ATF2.
HUGO 784
Símbolo ATF2
Símbolos alt. CREB2, CRE-BP1, HB16, MGC111558, TREB7
Datos genéticos
Locus Cr. 2 q31.1
Bases de datos
Entrez 1386
OMIM 123811
PDB 1bhi
RefSeq NP_001871
UniProt P15336

El factor de transcripción activador 2, también conocido como ATF2 (de sus siglas en inglés Activating Transcription Factor 2), es una proteína codificada por el gen atf2 en humanos.[1]

Contenido

Función

El factor de transcripción ATF2 pertenece a la familia de las proteínas de unión a ADN del tipo cremallera de leucina. Esta proteína se une al elemento de respuesta a AMPc (CRE), que se conforma de una secuencia palindrómica octamérica. La proteína puede formar un homodímero o bien un heterodímero con c-Jun y así estimular la transcripción dependiente del elemento CRE. ATF2 también presenta la capacidad de actuar como una histona acetiltransferasa (HAT) que acetila específicamente histonas H2B y H4 in vitro, por lo que podría representar una clase de factores específicos de secuencia que activan la transcripción por medio de efectos directos en la cromatina. También han sido identificadas otras variantes transcripcionales pero su validez biológica aún no ha sido determinada.[1]

El gen atf2 se encuentra localizado en humanos en el locus 2q31.1.[2] La proteína ATF2 tiene 505 aminoácidos. Estudios en ratón indican que tiene un importante papel en el desarrollo del sistema nervioso y del esqueleto.[3] ATF2 es normalmente activado en respuesta a señales que convergen en la proteín-quinasa de estrés p38 y en JNK.[4] Estudios con esta proteína han demostrado que se fosforila en respuesta al tratamiento de células con ésteres de forbol (inductor de tumores).[5] De igual modo, se ha podido observar que la activación anormal de ATF2 tiene diversos efectos en el crecimiento y progresión de tumores de la piel en mamíferos.[6] [7] También cabría destacar que ATF2 podría mediar procesos de oncogénesis causados por un mutante en la proteína Ras[8] y regular el mantenimiento del fenotipo agresivo de cáncer en algunos tipos de células epiteliales.

Interacciones

La proteína ATF2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

  • Factor de transcripción activador

Referencias

  1. ↑ a b «Entrez Gene: ATF2 activating transcription factor 2».
  2. ↑ Ozawa K, Sudo T, Soeda E, Yoshida MC, Ishii S (1991). «Assignment of the human CREB2 (CRE-BP1) gene to 2q32». Genomics 10 (4):  pp. 1103–4. doi:10.1016/0888-7543(91)90210-6. PMID 1833307. 
  3. ↑ Reimold AM, Grusby MJ, Kosaras B, et al. (1996). «Chondrodysplasia and neurological abnormalities in ATF-2-deficient mice». Nature 379 (6562):  pp. 262–5. doi:10.1038/379262a0. PMID 8538792. 
  4. ↑ Gupta S, Campbell D, Dérijard B, Davis RJ (1995). «Transcription factor ATF2 regulation by the JNK signal transduction pathway». Science 267 (5196):  pp. 389–93. doi:0.1126/science.7824938. PMID 7824938. 
  5. ↑ Yamasaki T, Takahashi A, Pan J, Yamaguchi N, Yokoyama KK (March 2009). «Phosphorylation of Activation Transcription Factor-2 at Serine 121 by Protein Kinase C Controls c-Jun-mediated Activation of Transcription». J. Biol. Chem. 284 (13):  pp. 8567–81. doi:10.1074/jbc.M808719200. PMID 19176525. 
  6. ↑ Leslie MC, Bar-Eli M (2005). «Regulation of gene expression in melanoma: new approaches for treatment». J. Cell. Biochem. 94 (1):  pp. 25–38. doi:10.1002/jcb.20296. PMID 15523674. 
  7. ↑ Papassava P, Gorgoulis VG, Papaevangeliou D, Vlahopoulos S, van Dam H, Zoumpourlis V (2004). «Overexpression of activating transcription factor-2 is required for tumor growth and progression in mouse skin tumors». Cancer Res. 64 (23):  pp. 8573–84. doi:10.1158/0008-5472.CAN-03-0955. PMID 15574764. 
  8. ↑ Vlahopoulos SA, Logotheti S, Mikas D, Giarika A, Gorgoulis V, Zoumpourlis V (17-03-2008). «The role of ATF-2 in oncogenesis». Bioessays 30 (4):  pp. 314–327. doi:10.1002/bies.20734. PMID 18348191. 
  9. ↑ Hong, SunHwa; Choi Hyun Mi, Park Min Jung, Kim Young Hee, Choi Yoon Ha, Kim Hyung Hoi, Choi Young Hyun, Cheong JaeHun (Apr. 2004). «Activation and interaction of ATF2 with the coactivator ASC-2 are responsive for granulocytic differentiation by retinoic acid». J. Biol. Chem. (United States) 279 (17):  pp. 16996–7003. doi:10.1074/jbc.M311752200. ISSN 0021-9258. PMID 14734562. 
  10. ↑ Cho, S G; Bhoumik A, Broday L, Ivanov V, Rosenstein B, Ronai Z (Dec. 2001). «TIP49b, a regulator of activating transcription factor 2 response to stress and DNA damage». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (24):  pp. 8398–413. doi:10.1128/MCB.21.24.8398-8413.2001. ISSN 0270-7306. PMID 11713276. 
  11. ↑ a b Yamaguchi, Y; Wada T, Suzuki F, Takagi T, Hasegawa J, Handa H (Aug. 1998). «Casein kinase II interacts with the bZIP domains of several transcription factors». Nucleic Acids Res. (ENGLAND) 26 (16):  pp. 3854–61. ISSN 0305-1048. PMID 9685505. 
  12. ↑ a b Raingeaud, J; Gupta S, Rogers J S, Dickens M, Han J, Ulevitch R J, Davis R J (Mar. 1995). «Pro-inflammatory cytokines and environmental stress cause p38 mitogen-activated protein kinase activation by dual phosphorylation on tyrosine and threonine». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 270 (13):  pp. 7420–6. ISSN 0021-9258. PMID 7535770. 
  13. ↑ a b Chen, Z; Cobb M H (May. 2001). «Regulation of stress-responsive mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways by TAO2». J. Biol. Chem. (United States) 276 (19):  pp. 16070–5. doi:10.1074/jbc.M100681200. ISSN 0021-9258. PMID 11279118. 
  14. ↑ a b Tournier, C; Whitmarsh A J, Cavanagh J, Barrett T, Davis R J (Jul. 1997). «Mitogen-activated protein kinase kinase 7 is an activator of the c-Jun NH2-terminal kinase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 94 (14):  pp. 7337–42. ISSN 0027-8424. PMID 9207092. 
  15. ↑ Murata, Takehide; Shinozuka Yoriko, Obata Yuichi, Yokoyama Kazunari K (May. 2008). «Phosphorylation of two eukaryotic transcription factors, Jun dimerization protein 2 and activation transcription factor 2, in Escherichia coli by Jun N-terminal kinase 1». Anal. Biochem. (United States) 376 (1):  pp. 115–21. doi:10.1016/j.ab.2008.01.038. PMID 18307971. 
  16. ↑ Fuchs, S Y; Xie B, Adler V, Fried V A, Davis R J, Ronai Z (Dec. 1997). «c-Jun NH2-terminal kinases target the ubiquitination of their associated transcription factors». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (51):  pp. 32163–8. ISSN 0021-9258. PMID 9405416. 
  17. ↑ Sano, Y; Tokitou F, Dai P, Maekawa T, Yamamoto T, Ishii S (Oct. 1998). «CBP alleviates the intramolecular inhibition of ATF-2 function». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (44):  pp. 29098–105. ISSN 0021-9258. PMID 9786917. 
  18. ↑ Newell, C L; Deisseroth A B, Lopez-Berestein G (Jul. 1994). «Interaction of nuclear proteins with an AP-1/CRE-like promoter sequence in the human TNF-alpha gene». J. Leukoc. Biol. (UNITED STATES) 56 (1):  pp. 27–35. ISSN 0741-5400. PMID 8027667. 
  19. ↑ Kara, C J; Liou H C, Ivashkiv L B, Glimcher L H (Apr. 1990). «A cDNA for a human cyclic AMP response element-binding protein which is distinct from CREB and expressed preferentially in brain». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 10 (4):  pp. 1347–57. ISSN 0270-7306. PMID 2320002. 
  20. ↑ Hai, T; Curran T (May. 1991). «Cross-family dimerization of transcription factors Fos/Jun and ATF/CREB alters DNA binding specificity». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 88 (9):  pp. 3720–4. ISSN 0027-8424. PMID 1827203. 
  21. ↑ Sano, Y; Harada J, Tashiro S, Gotoh-Mandeville R, Maekawa T, Ishii S (Mar. 1999). «ATF-2 is a common nuclear target of Smad and TAK1 pathways in transforming growth factor-beta signaling». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (13):  pp. 8949–57. ISSN 0021-9258. PMID 10085140. 
  22. ↑ Firestein, R; Feuerstein N (Mar. 1998). «Association of activating transcription factor 2 (ATF2) with the ubiquitin-conjugating enzyme hUBC9. Implication of the ubiquitin/proteasome pathway in regulation of ATF2 in T cells». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (10):  pp. 5892–902. ISSN 0021-9258. PMID 9488727. 

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