Histona acetiltransferasa

Histona acetiltransferasa
Histona acetiltransferasa
Identificadores
Número EC 2.3.1.48
Número CAS 9054-51-7
Bases de datos
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures
Ontología Génica AmiGO / EGO

Las histona acetiltransferasas o HAT, son enzimas que acetilan residuos conservados de lisina en las histonas por transferencia de un grupo acetilo desde una molécula de acetil-CoA, para formar ε-N-acetil lisina.

En general, la acetilación de histonas se encuentra relacionada con el proceso de activación transcripcional asociado a la eucromatina. Cuando fue descubierto por primera vez, se creía que la acetilación de los residuos de lisina neutralizaban la carga positiva intrínseca, reduciendo de este modo la afinidad entre las histonas y el ADN (que se encuentra cargado negativamente), lo cual permitía una mayor accesibilidad de los factores de transcripción al ADN. Estudios más recientes han mostrado que la acetilación de lisinas (y otras modificaciones postraduccionales de las histonas) generan sitios de unión para dominios de interacción proteína-proteína específicos, tales como el bromodominio de unión a acetil-lisina.[1]

Contenido

Ejemplos

Entre las enzimas humanas que poseen actividad histona acetiltransferasa cabe destacar las siguientes:

  • CREBBP, CDY1, CDY2, CDYL1, CLOCK
  • ELP3, EP300
  • HAT1
  • KAT2A, PCAF, KAT5
  • MYST1, MYST2, MYST3, MYST4
  • NCOA1, NCOA3, NCOAT
  • GTF3C4

Interacción con histona deacetilasas

Las histona acetiltransferasas (HATs) y las histona deacetilasas (HDACs) son reclutadas a sus promotores diana por medio de una interacción física con un factor de transcripción específico de secuencia. Normalmente suelen llevar a cabo su función dentro de un complejo multimolecular en el que son necesarias otras subunidades para llevar a cabo la modificación de los nucleosomas alrededor del sitio de unión. Estas enzimas también pueden modificar otros factores en lugar de histonas.

Véase también

Referencias

  1. ↑ Zeng L, Zhou MM (February 2002). «Bromodomain: an acetyl-lysine binding domain». FEBS Lett. 513 (1):  pp. 124–8. doi:10.1016/S0014-5793(01)03309-9. PMID 11911891. 

Enlaces externos


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