- HSPA4
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Proteína de choque térmico 4 HUGO 5237 Símbolo HSPA4 Símbolos alt. APG-2; HS24/P52; MGC131852; RY; hsp70; hsp70RY Datos genéticos Locus Cr. 5 q31.1 Bases de datos Entrez 3308 OMIM 601113 RefSeq NP_002145 UniProt P34932 La proteína de choque térmico 4 (HSPA4) es una proteína codificada en humanos por el gen HSPA4.[1] [2]
La proteína codificada por este gen fue originalmente propuesta como un miembro de la familia de proteínas de choque térmico Hsp70.[1] Sin embargo, ahora se sabe que la proteína humana HSPA4 es un ortólogo de la proteína de ratón Apg-2 y es miembro de la familia Hsp110.[3]
Interacciones
La proteína HSPA4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
- HDAC1[4]
- STUB1[5]
- HDAC2[4]
- TTC1[6]
- NAD(P)H deshidrogenasa (quinona 1)[7]
- HSF1[8] [9]
- HSPBP1[6]
- APAF1[10]
- DNAJB1[6]
Referencias
- ↑ a b Fathallah DM, Cherif D, Dellagi K, Arnaout MA (Aug 1993). «Molecular cloning of a novel human hsp70 from a B cell line and its assignment to chromosome 5». J Immunol 151 (2): pp. 810–3. PMID 8335910.
- ↑ «Entrez Gene: HSPA4 heat shock 70kDa protein 4».
- ↑ Kaneko Y, Kimura T, Kishishita M, Noda Y, Fujita J (April 1997). «Cloning of apg-2 encoding a novel member of heat shock protein 110 family». Gene 189 (1): pp. 19–24. doi:. PMID 9161406.
- ↑ a b Johnson, Colin A; White Darren A, Lavender Jayne S, O'Neill Laura P, Turner Bryan M (Mar. 2002). «Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70». J. Biol. Chem. (United States) 277 (11): pp. 9590–7. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 11777905.
- ↑ Ballinger, C A; Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson L J, Yin L Y, Patterson C (Jun. 1999). «Identification of CHIP, a novel tetratricopeptide repeat-containing protein that interacts with heat shock proteins and negatively regulates chaperone functions». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 19 (6): pp. 4535–45. ISSN 0270-7306. PMID 10330192.
- ↑ a b c Oh, Won-Kyung; Song Jaewhan (Aug. 2003). «Cooperative interaction of Hsp40 and TPR1 with Hsp70 reverses Hsp70-HspBp1 complex formation». Mol. Cells (Korea (South)) 16 (1): pp. 84–91. ISSN 1016-8478. PMID 14503850.
- ↑ Anwar, Adil; Siegel David, Kepa Jadwiga K, Ross David (Apr. 2002). «Interaction of the molecular chaperone Hsp70 with human NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1». J. Biol. Chem. (United States) 277 (16): pp. 14060–7. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 11821413.
- ↑ Nair, S C; Toran E J, Rimerman R A, Hjermstad S, Smithgall T E, Smith D F (Dec. 1996). «A pathway of multi-chaperone interactions common to diverse regulatory proteins: estrogen receptor, Fes tyrosine kinase, heat shock transcription factor Hsf1, and the aryl hydrocarbon receptor». Cell Stress Chaperones (UNITED STATES) 1 (4): pp. 237–50. ISSN 1355-8145. PMID 9222609.
- ↑ Abravaya, K; Myers M P, Murphy S P, Morimoto R I (Jul. 1992). «The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression». Genes Dev. (UNITED STATES) 6 (7): pp. 1153–64. ISSN 0890-9369. PMID 1628823.
- ↑ Saleh, A; Srinivasula S M, Balkir L, Robbins P D, Alnemri E S (Aug. 2000). «Negative regulation of the Apaf-1 apoptosome by Hsp70». Nat. Cell Biol. (ENGLAND) 2 (8): pp. 476–83. doi:. ISSN 1465-7392. PMID 10934467.
Enlaces externos
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