PSMD10

PSMD10
Subunidad reguladora no ATPásica 10 del proteasoma 26S
Protein PSMD10 PDB 1qym.png
Estructura tridimensional de la proteína PSMD10.
HUGO 9555
Símbolo PSMD10
Símbolos alt. dJ889N15.2; p28
Datos genéticos
Locus Cr. X q22.3
Bases de datos
Entrez 5716
OMIM 603480
PDB 1qym
RefSeq NP_002805
UniProt O75832

La subunidad reguladora no ATPásica 10 del proteasoma 26S (PSMD10) es una enzima codificada en humanos por el gen psmD10.[1]

El proteasoma 26S es un complejo proteinasa multicatalítico con una estructura altamente ordenada, compuesto a su vez de dos complejos, un núcleo 20S y uno regulador 19S. El 20S está compuesto por 4 anillos de 28 subunidades no idénticas; 2 anillos está compuestos de 7 subunidades alfa y otros 2 anillos se componen de 7 subunidades beta. El regulador 19S está compuesto de una base que contiene 6 subunidades con actividad ATPasa y otras 2 sin actividad ATPasa, y una región LID que contiene más de 10 subunidades no ATPásicas. Los proteasomas están distribuidos por todas las células eucariotas a una elevada concentración, siendo responsables de la digestión de péptidos en un proceso dependiente de ATP/ubiquitina en una ruta no lisosomal. Una función esencial de un tipo de proteasoma modificado, el inmunoproteasoma, es el procesamiento de los péptidos provenientes del MHC clase I. Este gen codifica una subunidad no ATPásica del regulador 19S. Se han descrito dos variantes transcripcionales que codifican diferentes isoformas de esta proteína, así como pseudogenes en los cromosomas 3 y 20.[2]

Interacciones

La proteína PSMD10 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias

  1. Hori T, Kato S, Saeki M, DeMartino GN, Slaughter CA, Takeuchi J, Toh-e A, Tanaka K (Oct 1998). «cDNA cloning and functional analysis of p28 (Nas6p) and p40.5 (Nas7p), two novel regulatory subunits of the 26S proteasome». Gene 216 (1):  pp. 113–22. PMID 9714768. 
  2. «Entrez Gene: PSMD10 proteasome (prosome, macropain) 26S subunit, non-ATPase, 10».
  3. a b Ewing, Rob M; Chu Peter, Elisma Fred, Li Hongyan, Taylor Paul, Climie Shane, McBroom-Cerajewski Linda, Robinson Mark D, O'Connor Liam, Li Michael, Taylor Rod, Dharsee Moyez, Ho Yuen, Heilbut Adrian, Moore Lynda, Zhang Shudong, Ornatsky Olga, Bukhman Yury V, Ethier Martin, Sheng Yinglun, Vasilescu Julian, Abu-Farha Mohamed, Lambert Jean-Philippe, Duewel Henry S, Stewart Ian I, Kuehl Bonnie, Hogue Kelly, Colwill Karen, Gladwish Katharine, Muskat Brenda, Kinach Robert, Adams Sally-Lin, Moran Michael F, Morin Gregg B, Topaloglou Thodoros, Figeys Daniel (2007). «Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry». Mol. Syst. Biol. (England) 3:  pp. 89. doi:10.1038/msb4100134. PMID 17353931. 
  4. Qiu, W; Wu J, Walsh E M, Zhang Y, Chen C-Y, Fujita J, Xiao Z-X J (Jul. 2008). «Retinoblastoma protein modulates gankyrin-MDM2 in regulation of p53 stability and chemosensitivity in cancer cells». Oncogene (England) 27 (29):  pp. 4034–43. doi:10.1038/onc.2008.43. PMID 18332869. 
  5. Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (Oct. 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature (England) 437 (7062):  pp. 1173–8. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. 
  6. Dawson, Simon; Apcher Sebastien, Mee Maureen, Higashitsuji Hiroaki, Baker Rohan, Uhle Stefan, Dubiel Wolfgang, Fujita Jun, Mayer R John (Mar. 2002). «Gankyrin is an ankyrin-repeat oncoprotein that interacts with CDK4 kinase and the S6 ATPase of the 26 S proteasome». J. Biol. Chem. (United States) 277 (13):  pp. 10893–902. doi:10.1074/jbc.M107313200. ISSN 0021-9258. PMID 11779854. 

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