En química, la anisotropía fluorescente mide la difusión rotacional de una molécula a partir de la diferencia en la correlacíon (decorrelación) de polarización en fluorescencia, es decir entre los fotones que excitan y los emitidos (fluorescentes). Esta decorrelación permite medir el "tiempo de rodado" de una molécula en su conjunto, o de una parte de la molécula con respecto al todo. A partir de las constantes de difusión rotacional, se puede estimar en forma aproximada la forma de una macromolécula.

A partir de las constantes de difusión rotacionales, es posible estimar en forma aproximada la forma de una macromolécula.

La anisotropía fluorescente es un método para medir la energía de interacción y pegado entre dos moléculas, y puede ser utilizado para medir la constante de pegado (o su inversa, la constante de disociación) para esa interacción. La idea básica es que un fluoróforo excitado con luz polarizada (luz cuyas ondas solo vibran en solo plano) también emitirá luz polarizada. Sin embargo, si una molecula se está desplazando, tenderá a "mezclar" la polarización de la luz al irradiar en una dirección distinta a la de la luz incidente. El efecto de "mezclado" es mayor con fluoróforos que ruedan libremente en una solución y es menor al disminuir la velocidad de rodado. Las interacciones de proteínas pueden ser detectadas cuando una de las partes que interactúan se acopla con un fluoróforo: al acoplarse con la molécula se forma un complejo estable más grande el cual rodará en forma más lenta, (por lo tanto, aumentará la polarización de la luz emitida y se reduce por consiguiente el efecto de "mezclado").

Referencias

• [1] Aplicaciones de la anisotropía fluorescente

Véase también

• Factores de fricción de Perrin