- HTATIP
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Histona acetiltransferasa KAT5 
Estructura tridimensional de la proteína HTATIP.HUGO 5275 Símbolo HTATIP Símbolos alt. ESA1; HTATIP1; PLIP; TIP; TIP60; cPLA2 Datos genéticos Locus Cr. 11 q13.1 Bases de datos Entrez 10524 OMIM 601409 PDB 2ou2 RefSeq NP_006379 UniProt Q92993 La histona acetiltransferasa KAT5 (HTATIP) es una enzima codificada en humanos por el gen kat5.[1] [2]
La proteína HTATIP pertenece a la familia MYST de histona acetiltransferasas (HATs) y fue originalmente aislada como una proteína de interacción con TAT de VIH-1. Las HATs juegan un importante papel en la regulación de la remodelación de la cromatina, de la transcripción y de otros procesos nucleares por acetilación de proteínas histonas y no histonas. Esta proteína es una histona actiltransferasa que actúa en la reparación del ADN y en procesos de apoptosis, y se piensa que juega un importante papel en la transducción de señales. Se han descrito numerosas variantes transcripcionales del gen que codifica esta enzima.[2]
Interacciones
La proteína HTATIP ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
- HDAC7A[3]
- FANCD2[4]
- CREB1[5]
- ETV6[6]
- Mdm2[7]
- Myc[8]
- BCL3[9]
- Receptor androgénico[10]
- Receptor de endotelina tipo A[11]
- PLA2G4A[12]
Referencias
- ↑ Kamine J, Elangovan B, Subramanian T, Coleman D, Chinnadurai G (May 1996). «Identification of a cellular protein that specifically interacts with the essential cysteine region of the HIV-1 Tat transactivator». Virology 216 (2): pp. 357–66. doi:. PMID 8607265.
- ↑ a b «Entrez Gene: HTATIP HIV-1 Tat interacting protein, 60kDa».
- ↑ Xiao, Hui; Chung Jin, Kao Hung-Ying, Yang Yu-Chung (Mar. 2003). «Tip60 is a co-repressor for STAT3». J. Biol. Chem. (United States) 278 (13): pp. 11197–204. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 12551922.
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- ↑ Nordentoft, Iver; Jørgensen Poul (Aug. 2003). «The acetyltransferase 60 kDa trans-acting regulatory protein of HIV type 1-interacting protein (Tip60) interacts with the translocation E26 transforming-specific leukaemia gene (TEL) and functions as a transcriptional co-repressor». Biochem. J. (England) 374 (Pt 1): pp. 165–73. doi:. ISSN 0264-6021. PMID 12737628.
- ↑ Legube, Gaëlle; Linares Laetitia K, Lemercier Claudie, Scheffner Martin, Khochbin Saadi, Trouche Didier (Apr. 2002). «Tip60 is targeted to proteasome-mediated degradation by Mdm2 and accumulates after UV irradiation». EMBO J. (England) 21 (7): pp. 1704–12. doi:. ISSN 0261-4189. PMID 11927554.
- ↑ Frank, Scott R; Parisi Tiziana, Taubert Stefan, Fernandez Paula, Fuchs Miriam, Chan Ho-Man, Livingston David M, Amati Bruno (Jun. 2003). «MYC recruits the TIP60 histone acetyltransferase complex to chromatin». EMBO Rep. (England) 4 (6): pp. 575–80. doi:. ISSN 1469-221X. PMID 12776177.
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- ↑ Gaughan, Luke; Logan Ian R, Cook Susan, Neal David E, Robson Craig N (Jul. 2002). «Tip60 and histone deacetylase 1 regulate androgen receptor activity through changes to the acetylation status of the receptor». J. Biol. Chem. (United States) 277 (29): pp. 25904–13. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 11994312.
- ↑ Lee, H J; Chun M, Kandror K V (May. 2001). «Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling». J. Biol. Chem. (United States) 276 (20): pp. 16597–600. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 11262386.
- ↑ Sheridan, A M; Force T, Yoon H J, O'Leary E, Choukroun G, Taheri M R, Bonventre J V (Jul. 2001). «PLIP, a novel splice variant of Tip60, interacts with group IV cytosolic phospholipase A(2), induces apoptosis, and potentiates prostaglandin production». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (14): pp. 4470–81. doi:. ISSN 0270-7306. PMID 11416127.
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