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Quimotripsina
Quimotripsinógeno B1Identificadores Símbolo CTRB1 Símbolos alt. CTRB Entrez 1504 HUGO 2521 OMIM 118890 RefSeq NM_001906 UniProt P17538 Otros datos Número EC 3.4.21.1 Locus Cr. 16 q23.1 La Quimotripsina es una enzima digestiva que puede realizar proteólisis.
Activación de la quimotripsina
La quimotripsina se sintetiza por biosíntesis proteica como un precursor denominado quimotripsinógeno enzimáticamente inactivo. Se rompe por acción de la tripsina en dos partes que permanecen unidas por un enlace S-S, y estas moléculas de quimotripsinógeno pueden activar a otras eliminando dos pequeños péptidos en una trans-proteolisis. La molécula resultante es una quimotripsina activa, una molécula tripeptídica interconectada por enlaces disulfuro.
Actividad y cinética de la quimotripsina
La quimotripsina in vivo es una enzima proteolítica que actúan en los sistemas digestivos de los mamíferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptídicos por reacciones hidrolíticas, un proceso que a pesar de ser termodinámicamente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en ausencia de catalizadores. El principal sustrato de la quimotripsina incluye el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados en el carboxilo terminal. Al igual que muchas proteasas, la quimotripsina también hidroliza enlaces éster in vitro, característica que permite la utilización de sustratos análogos como el éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofenil para análisis enzimáticos.
La quimotripsina rompe los enlaces peptídicos actuando sobre el grupo carbonilo no reactivo con un potente nucleófilo, el residuo 195 de serina que se ubica en el centro activo de la enzima, que se une covalentemente al sustrato formando un intermediario enzima-sustrato.
Estos descubrimientos se basan en ensayos de inhibición y de cinéticas de los sustratos mencionados, aprovechando que en intermediario enzima-sustrato p-nitrofenolato tiene color amarillo, lo que permite medir su concentración mediante técnicas de absorbancia a 400 nm.
Se ha descubierto que la reacción de la quimotripsina con su sustrato ocurre en dos etapas, un primera fase de "ignición" al principio de la reacción y un estado estacionario posterior, siguiendo la cinética de Michaelis-Menten. La forma de actuar de la quimotripsina se explica como una hidrólisis que ocurre en dos pasos: primero se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que posteriormente pierde el grupo acil para devolver la enzima a su estado original.
Bibliografía
- Stryer et. al. (2002). Biochemistry (5th ed.). New York: Freeman. ISBN 0-7167-4684-0.
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