- Histona deacetilasa 9
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Histona deacetilasa 9 HUGO 14065 Símbolo HDAC9 Símbolos alt. DKFZp779K1053; HD7; HDAC; HDAC7; HDAC7B; HDAC9B; HDAC9FL; HDRP; KIAA0744; MITR Datos genéticos Locus Cr. 7 p21.1 Bases de datos Entrez 9734 OMIM 606543 RefSeq NP_055522 UniProt Q9UKV0 La histona deacetilasa 9 (HDAC9) es una enzima codificada en humanos por el gen hdac9.[1] [2] [3]
Contenido
Función
Las histonas juegan un papel crucial en la regulación de la transcripción, en la progresión del ciclo celular y en procesos de desarrollo. La acetilación/desacetilación de histonas altera la estructura del cromosoma, variando así la accesibilidad de los factores de transcripción al ADN. La HDAC9 presenta homología de secuencia con los miembros de la familia de histona deacetilasas. Este gen es ortólogo de los genes MITR de Xenopus y ratón. La proteína MITR no posee el dominio catalítico histona deacetilasa. HDAC9 es capaz de reprimir la actividad de MEF2 mediante el reclutamiento de un complejo correpresor multicomponente que incluye CtBP y otras HDACs, además de jugar un papel en la hematopoyesis. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, pero sólo se han caracterizado totalmente algunas de ellas.[3]
Interacciones
La histona deacetilasa 9 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Véase también
Referencias
- ↑ Wang AH, Bertos NR, Vezmar M, Pelletier N, Crosato M, Heng HH, Th'ng J, Han J, Yang XJ (Nov 1999). «HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor». Mol Cell Biol 19 (11): pp. 7816–27. PMID 10523670.
- ↑ Sparrow DB, Miska EA, Langley E, Reynaud-Deonauth S, Kotecha S, Towers N, Spohr G, Kouzarides T, Mohun TJ (Nov 1999). «MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR». EMBO J 18 (18): pp. 5085–98. doi:. PMID 10487760.
- ↑ a b «Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9».
- ↑ Koipally, Joseph; Georgopoulos Katia (Jun. 2002). «Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression». J. Biol. Chem. (United States) 277 (26): pp. 23143–9. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 11959865.
- ↑ a b c Petrie, Kevin; Guidez Fabien, Howell Louise, Healy Lyn, Waxman Samuel, Greaves Mel, Zelent Arthur (May. 2003). «The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms». J. Biol. Chem. (United States) 278 (18): pp. 16059–72. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 12590135.
- ↑ a b Zhang, Chun Li; McKinsey Timothy A, Olson Eric N (Oct. 2002). «Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation». Mol. Cell. Biol. (United States) 22 (20): pp. 7302–12. ISSN 0270-7306. PMID 12242305.
- ↑ Zhou, X; Richon V M, Rifkind R A, Marks P A (Feb. 2000). «Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 97 (3): pp. 1056–61. ISSN 0027-8424. PMID 10655483.
- ↑ Miska, E A; Karlsson C, Langley E, Nielsen S J, Pines J, Kouzarides T (Sep. 1999). «HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor». EMBO J. (ENGLAND) 18 (18): pp. 5099–107. doi:. ISSN 0261-4189. PMID 10487761.
- ↑ Lemercier, C; Verdel A, Galloo B, Curtet S, Brocard M P, Khochbin S (May. 2000). «mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (20): pp. 15594–9. doi:. ISSN 0021-9258. PMID 10748098.
Enlaces externos
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