Miosina cadena ligera kinasa

Miosina cadena ligera kinasa
Miosina cadena ligera kinasa[1]
Protein MYLK PDB 2cqv.png
Estructura de la MYLK.
HUGO 7590
Símbolo MYLK
Símbolos alt. MLCK
Datos genéticos
Código de gen MYLK
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 3 q21
Estructura/Función proteica
Tamaño 1914 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.18
Entrez 4638
OMIM 600922
RefSeq NM_053025
UniProt Q15746
Miosina cadena ligera kinasa 2[2]
HUGO 16243
Símbolo MYLK2
Datos genéticos
Código de gen MYLK2
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 20 q13.31
Estructura/Función proteica
Tamaño 596 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.18
Entrez 85366
OMIM 606566
RefSeq NM_033118
UniProt Q9H1R3
Miosina cadena ligera kinasa 3[3]
HUGO 29826
Símbolo MYLK3
Símbolos alt. MLCK
Datos genéticos
Código de gen MYLK3
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 16 q11.2
Estructura/Función proteica
Tamaño 819 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.18
Entrez 91807
OMIM 612147
RefSeq NM_182493
UniProt Q32MK0
Miosina cadena ligera kinasa 4[4]
HUGO 29826
Símbolo MYLK4
Símbolos alt. SGK085
Datos genéticos
Código de gen MYLK4
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 6 p25.2
Estructura/Función proteica
Tamaño 388 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.18
Entrez 340156
RefSeq NM_001012418
UniProt Q86YV6

La miosina cadena ligera kinasa (MYLK) (EC 2.7.11.18) es una enzima perteneciente a las serina/treonina proteína kinasas que cataliza la reacción:[5]

[Miosina cadena ligera] + ATP \rightleftharpoons [Miosina cadena ligera]-fosfato + ADP

Esta enzima necesita como cofactor calcio y para ser activa necesita calmodulina. La cadena ligera de 20 kDa de la miosina del músculo liso es fosforilada más rápido que cualquier otro aceptor, pero las cadenas ligeras de otras miosinas y la propia miosina pueden actuar también como aceptores con una menor velocidad de reacción.[5]

Se conocen cuatro isozimas de la miosina cadena ligera kinasa: MYLK, MYLK2, MYLK3 y MYLK4.

Miosina cadena ligera kinasa, isozima 1 (MYLK)

Esta enzima dependiente de calcio/calmodulina es codificada por el gen MYLK y está implicada en la contracción del músculo liso vía la fosforilación de las cadenas ligeras de miosina. También regula la interacción actina-miosina a través de una actividad no kinasa. Está implicada en la regulación de la permeabilidad endotelial y vascular. En el sistema nervioso se ha observado que controla el inicio de los procesos astrocíticos y que participa en la liberación de transmisores en las sinapsis formadas entre células simpatéticas de ganglios nerviosos. Es un participante crítico en las secuencias de señalización de la apoptosis de los fibroblastos.[6]

Como cofactor también puede utilizar magnesio. La isoforma 1 (telokina) es activada por fosforilación en los residuos Tyr-464 y Tyr-471. Las isoformas que no tienen estos residuos tirosina no se regulan de esta forma. Interacciona con la supervilina.[6]

Las isozimas musculares y no musculares son expresadas en una amplia variedad de tejidos adultos y fetales. La isoforma 2 no-muscular es la variante dominante en varios tejidos. La MLYK es probablemente regulada negativamente por fosforilación. El C-terminal de la proteína nativa es deglutamilada por AGTPBP1/CCP1, AGBL1/CCP4 y AGBL4/CCP6 para formar la miosina cadena ligera kinasa.[6]

Los defectos en MYLK son causa del aneurisma aórtico torácico tipo 7 (AAT7). Es una enfermedad caracterizada por una dilatación permanente de la aorta torácica debido usualmente a cambios degenerativos en la pared aórtica. Está asociada principalemnte con una apariencia histólogica característica conocida como necrosis medial o necrosis medial cística de Erdheim en la que hay una degeneración y fragmentación de fibras elásticas, pérdida de células musculares lisas y una acumulación de sustancias basofílicas.[6]

Miosina cadena ligera kinasa, isozima 2 (MYLK2)

La MYLK2 está implicada en la contracción muscular global y en la función cardiaca. Fosforila un residuo específico de serina en el N-terminal de la miosina de cadena ligera. Puede interaccionar con la centrina. Su localización celular es el citoplasma. Se colocaliza con la miosina cadena ligera kinasa fosforilada en los filamentos de las miofibrillas. Se expresa en los músculos cardiacos y esquelético. Su expresión está incrementada en el tejido apical en comparación con el tejido septal.[7]

Los defectos en MYLK2 son causa de cardiomiopatía hipertrófica (CMH). Es un desorden hereditario del corazón caracterizado por hipertrofia ventricular que usualmente es asimétrica y que frecuentemente involucra al septum interventricular. Los síntomas incluyen disnea, síncope, colapso, palpitaciones y dolor de pecho. Estos sintomas pueden ser fácilmente provocados por el ejercicio. El desorden tiene variabilidad inter e intrafamiliar desde la forma benigna a la maligna con alto riesgo de fallo cardiaco y muerte cardiaca súbita.[7]

Referencias

  1. «MYLK». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  2. «MYLK2». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  3. «MYLK3». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  4. «MYLK4». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  5. a b «ENZYME entry: EC 2.7.11.18». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  6. a b c d «Myosin light chain kinase, smooth muscle». Consultado el 18 de octubre de 2011.
  7. a b «Myosin light chain kinase 2, skeletal/cardiac muscle». Consultado el 18 de octubre de 2011.

Wikimedia foundation. 2010.

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