Bradiquinina

Bradiquinina

Bradiquinina

Bradykinin.png
Cininógeno 1
Identificadores
Símbolo KNG1
Símbolos alt. KNG, BDK
Entrez 3827
HUGO 6383
OMIM 228960
RefSeq NM_001102416
UniProt P01042
Otros datos
Locus Cr. 3 q21-ter

La bradiquinina es un péptido fisiológico y farmacológicamente activo que está formado por nueve aminoácidos. La bradiquinina causa vasodilatación por medio de la secreción de prostaciclinas, óxido nítrico y el factor hiperpolarizante derivado del endotelio.

Contenido

Estructura

La secuencia de aminoácidos de la bradiquinina es la siguiente: arg - pro - pro - gly - phe - ser - pro - phe - arg. Su fórmula empírica es por consiguiente C50H73N15O11.

Síntesis

La actividad del sistema calicreína-cinina produce bradiquinina por desdoblamiento proteolítico de su precursor cininógeno, cininógeno de elevado peso molecular (CEPM), empleando la enzima de la cininogenasa.

Metabolismo

En el ser humano, la bradiquinina se elimina por la acción de las tres cininasas siguientes: enzima de conversión de la angiotensina (ECA), aminopeptidasa P (APP), y carboxipeptidasa N (CPN), que desdoblan las posiciones 7-8, 1-2 y 8-9 respectivamente.[1] [2]

Importancia fisiológica

Efectos

La bradiquinina es un potente vasodilatador dependiente del endotelio, que provoca la contracción de músculo liso no vascular, aumenta la permeabilidad vascular y también está relacionado con el mecanismo del dolor. En ciertos aspectos actúa de manera similar a la histamina y, al igual que ésta, se secreta en las vénulas y no en las arteriolas.

La bradiquinina aumenta los niveles internos de calcio en los astrocitos neocorticales provocando que éstos liberen glutamato.[3]

Se cree que la bradiquinina también es la causa de la tos seca en algunos pacientes sometidos a tratamientos con fármacos inhibidores de la enzima de conversión de la angiotensina (ECA). Esta tos refractaria suele ser una causa de la interrupción del tratamiento con inhibidores ECA.

Receptores

En los mamíferos, se conocen dos tipos de receptores de la bradiquinina. El receptor B1 se expresa únicamente como el resultado de una herido en el tejido y se cree que puede tener cierta relevancia en el dolor crónico. El receptor B2 es constitutivamente activo y actúa en la función vasodilatadora de la bradiquinina.

Historia

La bradiquinina fue descubierta por tres fisiólogos y farmacólogos brasileños que trabajaban en el Instituto de Biología de São Paulo, en la ciudad de São Paulo, bajo la dirección del Dr. Maurício Rocha e Silva. Junto con sus colegas Wilson Teixeira Beraldo y Gastão Rosenfeld descubrieron en 1948 sus potentes efectos hipotensores en modelos animales. La bradiquinina se detectó en el plasma sanguíneo de animales tras la adición de veneno de la Bothrops jararaca (la víbora lanceolada brasileña), que Rosenfeld trajo del Instituto Butantan. Este descubrimiento formaba parte de un estudio continuado del shock circulatorio y de las enzimas proteolíticas en relación con la toxicología de las mordeduras de serpiente, iniciado por Rocha e Silva en 1939. La bradiquinina tenía que demostrar la existencia de un nuevo principio autofarmacológico, a saber, una sustancia secretada en el organismo a partir de una modificación metabólica de precursores farmacológicamente activos. Según B.J. Hagwood, el biógrafo de Rocha e Silva, "el descubrimiento de la bradiquinina ha permitido entender muchos fenómenos fisiológicos y patológicos, entre ellos, el choque circulatorio inducido por venenos y toxinas."

Aplicaciones

La importancia práctica del descubrimiento de la bradiquinina se hizo patente cuando uno de sus colaboradores de la Facultad de Medicina de Ribeirão Preto en la Universidad de São Paulo, el Dr. Sérgio Henrique Ferreira, descubrió un factor de potenciación de la bradiquinina (FPB) en el veneno botrópico que aumenta de manera potente tanto la duración como la magnitud de sus efectos en la vasodilatación y la consiguiente caída de la presión sanguínea. A partir de este descubrimiento, los científicos Squibb desarrollaron el primero de una nueva generación de fármacos de gran efectividad contra la hipertensión, los denominados inhibidores ECA, como el captopril (marca registrada Capoten), que desde entonces han salvado muchas vidas.

Referencia

  1. Dendorfer A, Wolfrum S, Wagemann M, Qadri F, Dominiak P. Pathways of bradykinin degradation in blood and plasma of normotensive and hypertensive rats. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2001;280:H2182-8. Texto completo. PMID 11299220.
  2. Kuoppala A, Lindstedt KA, Saarinen J, Kovanen PT, Kokkonen JO. Inactivation of bradykinin by angiotensin-converting enzyme and by carboxypeptidase N in human plasma. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2000;278(4):H1069-74. Texto completo. PMID 10749699.
  3. Parpura et al., Glutamate-mediated astrocyte−neuron signalling, Nature 1994 Article
Obtenido de "Bradiquinina"

Wikimedia foundation. 2010.

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