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Flavoproteína
Las flavoproteínas son proteínas que contienen un ácido nucleico derivado de la riboflavina: la flavín adenín dinucleótido (FAD) o flavín mononucleótido (FMN). Las flavoproteínas están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, tales como, bioluminiscencia, eliminación de los radicales que contribuyen al estrés oxidativo, fotosíntesis, la reparación del ADN y la apoptosis. Las propiedades espectroscópicas del cofactor de flavina lo convierten en un marcador natural de los cambios que se producen en el sitio activo, lo que convierte a las flavoproteínas en una de las familias de enzimas más estudiadas.
Descubrimiento
La primera mención de una flavoproteína en la literatura científica se remonta a 1879, cuando trabajando sobre la composición de la leche de vaca llevo al aislamiento de un pigmento de color amarillo brillante, que ahora conocemos como flavina, pero que fue denominado lactocromo en ese momento. A comienzos de los años 1930, este mismo pigmento aisló de una variedad de fuentes, y fue reconocido como un componente de las vitaminas del grupo B. Su estructura se determinó casi simultáneamente por dos grupos en 1934, y se le dio el el nombre de riboflavina, derivado de la cadena lateral de ribitil y el color amarillo de su sistema de anillos conjugado.[1]
La primera evidencia de la necesidad de la flavina como cofactor enzimático ocurrió en 1935. Hugo Theorell y sus compañeros de trabajo demostraron que una proteína de levadura de color amarillo brillante, previamente identificada como esencial para la respiración celular, podría ser separado en apoproteína y un pigmento de color amarillo brillante. La apoproteína o pigmento por sí solo podían catalizar la oxidación de NADH, pero la mezcla de ambos restablecía la actividad enzimática. Sin embargo, la reemplazando los pigmentos aislados con riboflavina no restauraba la actividad, a pesar de ser indistinguibles bajo espectroscopía. Esto condujo al descubrimiento de que la proteína estudiada necesitaba no de riboflavina sino de flavín mononucleótido para ser catalíticamente activa.[1] [2]
Experimentos similares con D-aminoácido oxidasa[3] llevaron a la identificación de flavín adenín dinucleótido (FAD) como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas.[4]
Referencias
- ↑ a b Massey, V. (2000) The chemical and biological versatility of riboflavin, Biochem. Soc. Trans. 28, 283-296.
- ↑ Theorell, H. (1935) Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes, Biochemische Zeitschrift 275, 344-346.
- ↑ Warburg, O., and Christian, W. (1938) Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase, Biochemische Zeitschrift 298, 150-168.
- ↑ Christie, S. M. H., Kenner, G. W., and Todd, A. R. (1954) Nucleotides .25. A synthesis of flavin adenine dinucleotide, Journal of the Chemical Society, 46-52.
Categoría: Proteínas
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