La plastocianina es una proteína cúprica involucrada en la cadena de transporte de electrones. Es una proteína monomérica con un peso molecular de alrededor de 10,5 KDa y 99 aminoácidos que se encuentra en la mayoría de las plantas.

Funciones

En la fotosíntesis, la plastocianina transfiere electrones entre el citocromo f del complejo del citocromo b₆f del fotosistema II y P700⁺ del fotosistema I. Ambos son proteínas de membrana con residuos expuestos hacia el lumen de la membrana tilacoidal de los cloroplastos. El citocromo f actúa como un donante de electrones, mientras que el P700⁺ acepta electrones de la plastocianina reducida.

Estructura

La estructura terciaria es de barril beta, motivo común en proteínas que se unen a otras proteínas. La plastocianina es soluble en agua, es codificada en el núcleo pero cumple sus funciones en el lumen del cloroplasto por lo que debe atravesar tres membranas para llegar a su destino. El péptido de tránsito de la plastocianina es muy grande y debe ser procesado en varios pasos.^[1]

Aunque la superficie molecular de las plastocianinas difiere en plantas, algas y cianobacterias, las estructura del sitio de unión al cobre es altamente conservado. Este sitio es descrito como una estructura ‘piramidal trigonal distorsionada’. El plano trigonal de la base piramidal está compuesto por dos átomos de nitrógeno (N₁ y N₂) de diferentes histidinas y un azufre (S₁) de una cisteína. El azufre (S₂) de una metionina axial forma el ápice. La ‘distorsión’ ocurre en la longitud de los enlaces entre los ligandos de azufre y cobre. El enlace Cu-S₁ es más corto (2,07 Å) que el de Cu-S₂ (2,82 Å). El enlace Cu-S₂ de mayor longitud desestabiliza la forma Cu II y aumenta el potencial redox de la proteína. El color azul (pico de absorción en 597 nm) se debe al enlace Cu-S₁ donde hay una transferencia de carga entre el S_pπ y el Cu_dx2-y2.^[2]

En su forma reducida la His-87 es protonada con un pK_a de 4,4. La protonación evita que actúe como un ligando y la geometría del sitio donde se encuentra el cobre se vuelve trigonal plana.

Mientras que la superficie molecular de la proteína cerca del sitio de unión al cobre varía levemente, todas las plastocianinas poseen una superficie hidrofóbica alrededor de la histidina expuesta del sitio de unión al cobre. En plantas hay residuos acídicos ubicados a ambos lados de la tirosina-83, altamente conservada. En algas y plantas vasculares de la familia Apiaceae las plastocianinas contienen residuos acídicos similares pero en una configuración diferente a la de las plantas - carecen de los residuos 57 y 58. En cianobacterias, la distribución de residuos cargados en la superficie de la proteína es diferente del de eucariotas y la variación entre las bacterias es amplia.

Algunas cianobacterias y algas poseen un citocromo tipo-c que desempeña las mismas funciones que la plastocianina. Cual de las dos proteínas es sintetizada es algo que depende de la disponibilidad de cobre por parte del organismo.^[1]

Muchas plastocianinas de cianobacterias contienen 107 aminoácidos. Aunque los residuos acídicos no están conservados en bacterias, si lo está la superficie hidrofóbica. Estas regiones conservadas se cree que son sitios de reconocimiento y unión para otras proteínas involucradas en las transferencia de electrones.

Reacciones

La plastocianina (Cu²⁺Pc) es reducida por el citocromo f de acuerdo a la siguiente reacción:

Cu²⁺Pc + e^- → Cu⁺Pc

Luego de la disocación, Cu⁺Pc difunde a través del lumen hasta un reconocimiento y unión por el P700⁺. P700⁺ oxida Cu⁺Pc de acuerdo a la siguiente reacción:

Cu⁺ → Cu²⁺Pc + e^-

El potencial redox es de alrededor de 370 mV^[3] y el pH isoeléctrico de 4.^[4]

Bibliografía

1. Freeman, H. C., Guss, J. M. Plastocyanin. Handbook of Metalloproteins (2001), 2 1153-1169.
2. Lippard, S. J., Berg, J. M. Blue Copper Proteins. Principles of Bioinorganic Chemistry (1994) 237-242.
3. Sato, K., Kohzuma, T., and Dennison, C. Active Site Structure and Electron-Transfer Reactivity of Plastocyanins. J. Am. Chem. Soc. (2003) 2101-2112

Referencias