Deshidrogenación

Deshidrogenación

Deshidrogenación

En bioquímica, se entiende por deshidrogenación la pérdida de átomos de hidrógeno (generalmente un par) por parte de una molécula orgánica.

En realidad, la pérdida de átomos de hidrógeno es una oxidación ya que la molécula pierde electrones (y naturalmente protones). De hecho, la mayoría de las oxidaciones de sustratos durante el catabolismo se realizan por deshidrogenación. Por tanto, es una reacción química clave en la obtención de energía por parte de las células. Por el contrario, la ganancia de hidrógenos es una reducción y recibe el nombre de hidrogenación.

Deshidrogenación (hacia la derecha) e hidrogenación (hacia la izquierda); los átomos de hidrógeno sustraídos se presentan separados en electrones y protones

Papel de los coenzimas

Las deshidrogenaciones e hidrogenaciones son llevadas a cabo por un tipo de enzimas denominados deshidrogenasas. Estas enzimas precisan de la colaboración de los coenzimas de óxido-reducción; los principales son:

  • flavín-adenín dinucleótido (FAD): FAD + 2H ---> FADH2
  • flavín mononucleótido (FMN): FMN + 2H ---> FMNH2
  • nicotín-adenín dinucleótido (NAD+): NAD+ + 2H ---> NADH + H+
  • nicotín-adenín dinucleótido fosfato (NADP+): NADP+ + 2H ---> NADPH + H+

Dado que se oxida un sustrato (la molécula que pierde electrones en forma de pares de hidrógenos) ha de haber otro que se reduzca (que acepte electrones); como el enzima no puede modificarse durante la reacción, son estos coenzimas los aceptores de electrones (y protones). En las reacciones bioquímicas, los hidrógenos arrancados a un sustrato van siempre a parar a alguno de estos coenzimas.

Nótese del FAD y FMN aceptan dos átomos de hidrógeno completos (es decir, dos electrones y dos protones), mientras que NAD+ y NADP+ aceptan dos electrones y un protón, quedan el otro protón libre en el medio.

Algunas deshidrogenasas

Referencias

  • Lehninger, A. I., 1976. Curso breve de Bioquímica. Omega, Barcelona
  • Stanier, R. Y. etal., 1977. Microbiología. Aguilar, Madrid, 932 pp.
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