- Timosinas beta
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Estructura RMN de la timosina-β. Ambas la timosina α1[1] y la timosina-β son proteínas intrínsecamente no estructuradas, es decir, carecen de un pliegue estable cuando están libre en una solución acuosa. Esta estructura, mayoritariamente una hélice alfa, fue artificialmente estabilizada por un solvente orgánico.[2] La timosina ilustrada, originalmente llamada β9, es el ortólogo bovino de una β10 humana.[n 1]
Las timosinas beta (o beta timosinas) son una familia de péptidos polares de 5 kDa que tienen en común una secuencia de entre 40 y 44 residuos de aminoacidos, y de las que se han descrito al menos 18,[3] siendo la primera en aislarse la denominada β1,[4] describiéndose las posteriores en orden cronológico de aislamiento.
De todas, la timosina β4 es considerada el péptido principal, debido a que representa aproximadamente entre el 70% y 80% del contenido total de beta timosinas,[3] siendo un elemento de la familia de las proteínas secuestradoras de monómeros de actina.[5] Son encontradas casi exclusivamente en animales multicelulares. La timosina β4 fue originalmente obtenida del timo en conjunto con diversas otras pequeñas proteínas que, a pesar de ser colectivamente llamadas "timosinas", se sabe actualmente que no están ni estructural ni genéticamente relacionadas, estando presentes en variados tejidos animales distintos.
Notas
Referencias
- ↑ Grottesi A, Sette M, Palamara T, Rotilio G, Garaci E, Paci M (1998). «The conformation of peptide thymosin alpha 1 in solution and in a membrane-like environment by circular dichroism and NMR spectroscopy. A possible model for its interaction with the lymphocyte membrane». Peptides 19 (10): pp. 1731–8. doi:. PMID 9880079.
- ↑ Stoll R, Voelter W, Holak TA (May 1997). «Conformation of thymosin beta 9 in water/fluoroalcohol solution determined by NMR spectroscopy» (en inglés). Biopolymers 41 (6): pp. 623–34. doi:. PMID 9108730.
- ↑ a b Huff, Thomas; Müller, Christian S. G.; Otto, Angela M.; Netzker, Roland; Hannappel, Ewald (marzo 2001). «Beta-Thymosins, Small Acidic Peptides with Multiple Functions» (en inglés). The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 33 (3): pp. 205-220. doi:. ISSN 1357-2725. PMID 11311852. http://www.biochem.uni-erlangen.de/forschung/hannappel/pdf/review.pdf.
- ↑ Low, T.L.K.; Thurman, G.B.; McAdoo, M.; McClure, J.; Rossio, J.L.; Naylor, P.H.; Goldstein, A.L. (1979) (en inglés). The chemistry and biology of thymosin. I. Isolation, characterization, and biological activities of thymosin alpha1 and polypeptide beta1 from calf thymus. 254. pp. 981–986. ISSN 0021-9258. http://www.jbc.org/content/254/3/981.full.pdf.
- ↑ Dedova I, Nikolaeva O, Safer D, De La Cruz E, dos Remedios C (2006). «Thymosin β4 Induces a Conformational Change in Actin Monomers». Biophysical Journal 90 (3): pp. 985–92. doi:. PMID 16272441. http://www.sciencedirect.com/science?_ob=MiamiImageURL&_cid=277708&_user=10&_pii=S000634950672286X&_check=y&_origin=gateway&_coverDate=01-Feb-2006&view=c&wchp=dGLbVlB-zSkzS&md5=e0cafe3521bbf7c9fe660c2c1b01149d/1-s2.0-S000634950672286X-main.pdf.
Véase también
- Timosinas
- Timosina α1
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