- Timosina α1
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Protimosina, alfa HUGO 9623 Símbolo PTMA Símbolos alt. MGC104802; TMSA Bases de datos Entrez 5757 OMIM 188390 RefSeq NM_001099285.1 UniProt P06454 La timosina α1 es un fragmento peptídico derivado de la protimosina alfa, una proteína que en humanos es codificada por el gen PTMA.[1]
Contenido
Función
Se cree que la timosina α1 es una componente principal de la Timosina Fracción 5 responsable de la actividad de la preparación en restaurar la función inmune en animales que carecen de timo. Fue uno de los primeros péptidos de la Timosina Fracción 5 de ser completamente secuenciado y sintetizado. A diferencia de las timosinas β, las cuales no son ni genéticamente ni químicamente relacionadas, la timosina α1 es producida como un fragmento de 28 aminoácidos, a partir de un precursor de 113 aminoácidos, la protimosina α.[2] La timosina α1 ha sido encontrada de mejorar la inmunidad mediada por células en humanos como también en animales de experimentación.[3]
Aplicación terapéutica
La timosina α1 está aprobada en 35 países para el tratamiento de la hepatitis B y C. También está aprobada para la inclusión en vacunas para estimular la respuesta inmune en el tratamiento de otras enfermedades.[4] [5]
Referencias
- ↑ Manrow RE, Leone A, Krug MS, Eschenfeldt WH, Berger SL (Jul 1992). «The human prothymosin alpha gene family contains several processed pseudogenes lacking deleterious lesions». Genomics 13 (2): pp. 319–31. doi:. PMID 1612591.
- ↑ Garaci E (September 2007). «Thymosin alpha1: a historical overview». Ann. N. Y. Acad. Sci. 1112: pp. 14–20. doi:. PMID 17567941.
- ↑ Wara DW, Goldstein AL, Doyle NE, Ammann AJ (January 1975). «Thymosin activity in patients with cellular immunodeficiency». N. Engl. J. Med. 292 (2): pp. 70–4. doi:. PMID 1078552.
- ↑ Garaci E, Favalli C, Pica F, et al. (September 2007). «Thymosin alpha 1: from bench to bedside». Ann. N. Y. Acad. Sci. 1112: pp. 225–34. doi:. PMID 17600290.
- ↑ Goldstein AL, Goldstein AL (May 2009). «From lab to bedside: emerging clinical applications of thymosin alpha 1». Expert Opin Biol Ther 9 (5): pp. 593–608. doi:. PMID 19392576.
Lectura adicional (en inglés)
- Martini PG, Katzenellenbogen BS (2003). «Modulation of estrogen receptor activity by selective coregulators.». J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 85 (2-5): pp. 117–22. doi:. PMID 12943695.
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- Baxevanis CN, Thanos D, Reclos GJ, et al. (1992). «Prothymosin alpha enhances human and murine MHC class II surface antigen expression and messenger RNA accumulation.». J. Immunol. 148 (7): pp. 1979–84. PMID 1545115.
- Gallego R, Rosón E, García-Caballero T, et al. (1992). «Prothymosin alpha expression in lymph nodes and tonsils: an optical and ultrastructural study.». Acta Anat (Basel) 143 (3): pp. 219–22. doi:. PMID 1632187.
- Cordero OJ, Sarandeses CS, López JL, et al. (1992). «Prothymosin alpha enhances interleukin 2 receptor expression in normal human T-lymphocytes.». Int. J. Immunopharmacol. 13 (8): pp. 1059–65. doi:. PMID 1814846.
- Watts JD, Cary PD, Sautiere P, Crane-Robinson C (1990). «Thymosins: both nuclear and cytoplasmic proteins.». Eur. J. Biochem. 192 (3): pp. 643–51. doi:. PMID 2209614.
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- Rubtsov IuP, Vartapetian AB (1996). «[New intronless members of human prothymosin alpha genes]». Mol. Biol. (Mosk.) 29 (6): pp. 1320–5. PMID 8592501.
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